Biopolymerproteiner og deres struktur kort resumé. Lektion "Proteiner er naturlige biopolymerer"

Emne:Proteiner er naturlige biopolymerer

"Jeg ændrer mit finurlige billede hvert øjeblik,
lunefuld som et barn og spøgelsesagtig som røg,

Livet er i fuld gang overalt i kræsen angst,
blande det store med det ubetydelige og latterlige..."

S.Ya. Nadson

Metodisk information

Type aktivitet

Integreret (biologi + kemi)

problembaseret forskningsmultimedielektion

At danne eleverne en forståelse af proteiners egenskaber og funktioner i cellen og kroppen

Uddannelsesmæssigt:

give en idé om proteiner - naturlige biopolymerer, deres forskellige funktioner, proteiners kemiske egenskaber;

udvikle viden om proteiners unikke strukturelle egenskaber;

uddybe viden om sammenhængen mellem stoffers struktur og funktion ved at bruge eksemplet med proteiner;

lære eleverne at bruge viden om relaterede emner til at få et mere komplet billede af verden.

Uddannelsesmæssigt:

udvikling af kognitiv interesse, etablering af tværfaglige forbindelser;

forbedre evnen til at analysere, sammenligne og etablere sammenhængen mellem struktur og egenskaber.

Uddannelsesmæssigt:

vise materiel enhed organisk verden;

dannelse af et videnskabeligt verdensbillede;

Metode til problempræsentation, delvis søgning, heuristik, research

Lærerens funktion:

Elevsøgningsansvarlig, konsulent

Viden, evner, færdigheder og kompetencer, som eleverne opdaterer, tilegner sig og konsoliderer i løbet af lektionen:

Sådanne mentale operationer dannes som: sammenligning af proteinegenskaber, klassificering af proteinmolekylestrukturer, sammenlignende analyse af proteinfunktioner.

Grundlæggende begreber: Aminosyrer, peptidbinding, polypeptid, proteinstruktur, proteinfunktioner, proteinegenskaber, denaturering.

Grundlæggende færdigheder:

Arbejde med kemisk udstyr, arbejde med at identificere katalaseaktivitet

Nødvendigt udstyr og materialer:

Computer, præsentation om emnet for lektionen.

Eksperiment: reagensglas, stativer, spritlampe, holder.

Reagenser og materialer: Belka løsning hønseæg, salpetersyre, kobber(II)sulfatopløsning, alkali, 3% hydrogenperoxidopløsning, rå og kogte kartofler eller kød.

Førende type aktivitet:

Produktiv, kreativ, udfordrende

Teknologisk kort klasser

Motivering:

Hvordan kan det at studere dette emne hjælpe dig i dit fremtidens erhverv?

Lektionens fremskridt:

Organisatorisk øjeblik

"Proteiner, fedt og kulhydrater,
Der vil gå århundreder, epoker og år,
Vi er lænket til dig for evigt,
Mennesket er utænkeligt uden dig"

Opdatering af viden

Vidste du:
1 .Protein bliver aldrig til fedt - råd fra en ernæringsekspert.
2 . Dannelsen af ​​rynker er forbundet med reduktionen af ​​naturligt kollagenprotein og dets injektion i øverste lag hudkollagen refunderes. Næsten alle små og store rynker kan korrigeres med denne terapi - råd fra en kosmetolog.
3 . Moderne navn proteiner-enzymer (enzymer).
4 . Udviklingen af ​​immunitet er en vigtig beskyttende funktion af protein. Kost reducerer immunitet.
5 . Studiet af proteiner har gjort det muligt at besvare spørgsmål om, hvorfor nogle mennesker høj, og andre er lave, nogle er fyldige, andre er tynde, nogle er langsomme, andre er adrætte, nogle er stærke, andre er svage.
6 .Alle proteiner i den menneskelige krop bliver konstant ødelagt og syntetiseret. Halveringstiden for proteiner i menneskekroppen er 80 dage, i muskler, hud, hjerne - 180 dage, i blodserum og lever - 10 dage, for en række hormoner beregnes det i timer og endda minutter (insulin).
7 . Hver art har sine egne typer proteiner. Hvis protein ikke havde denne kvalitet, ville der ikke være en sådan mangfoldighed livsformer, som vi også hører til.

8. Hvordan opstod livet på Jorden? Hvad er grundlaget for livet?

I dag vil vi tale om dette.

Lektionsplan:

Definition.

Funktioner af proteiner.

Sammensætning og struktur af proteiner.

Struktur af proteiner.

Kemiske egenskaber proteiner.

6. Omdannelse af proteiner i kroppen.

Problematisk spørgsmål?

Hvordan kan et proteins struktur hænge sammen med dets egenskaber og funktioner?

Hypotese:

Eksempler på proteiner

Opdagelseshistorie:

Proteinsammensætning

Definition

Det er ikke let at forstå, hvordan proteiner udfører de forskellige funktioner, der er anført ovenfor. Den eneste måde at nærme sig løsningen af ​​dette problem på er at finde ud af, hvad proteinet er lavet af, hvordan de strukturelle elementer, der udgør dets molekyle, er placeret i forhold til hinanden og i rummet, hvordan de interagerer med hinanden og stofferne af det ydre miljø, dvs. studere proteiners struktur og egenskaber.

Afslør årsag-virkning-forholdet:

funktioner - struktur.

proteiner - polymerer,

monomerer - aminosyrer

Nævn de proteiner, du kender, og angiv deres placering?
(keratin - horn, uld, kollagen - hud, hæmoglobin - blod
fibrin, fibrinogen - blod, pepsin - mavesaft,
trypsin - bugspytkirteljuice, myosin - muskler,

globulin - vaccine, rhodopsin - visuel lilla,
ptyalin - spyt, insulin - bugspytkirtel,
kasein - mælk, albumin - æggehvide)

I midten af ​​det 19. århundrede begyndte undersøgelsen af ​​proteiner, men kun 100 år senere systematiserede videnskabsmænd proteiner, bestemte deres sammensætning og konkluderede også, at proteiner er hovedbestanddelen af ​​levende organismer.

A.Ja. Danilevsky- tilstedeværelsen af ​​en peptidbinding i proteinet

E. Fisher- syntetiserede proteinforbindelser

Kemisk sammensætning protein kan repræsenteres af følgende data: MED -55%, OM - 24%, N - 7,3%, N - 19%, S -2,4%.

Proteiner står for mere end 50 % total masse organiske forbindelser dyrecelle: i muskler - 80%, i hud - 63%, i lever - 57%, i hjerne - 45%, i knogler -28%

Kemiske formler nogle proteiner:

Penicillin C16H18O4N2

Kasein С1864Н3021О576N468 S2

Hæmoglobin C3032H4816 O872N780S8Fe4

- Lad os definere begrebet PROTEIN

PROTEINER- biopolymerer med uregelmæssig struktur, hvis monomerer er 20 aminosyrer forskellige typer. Den kemiske sammensætning af aminosyrer omfatter: C, O, H, N, S. Proteinmolekyler kan danne fire rumlige strukturer og udføre en række funktioner i cellen og kroppen: konstruktion, katalytisk, regulatorisk, motorisk, transport

Funktioner af proteiner

- Egern- grundlaget for livet på jorden, de er en del af huden, muskler og nervevæv, hår, sener, vægge af blodkar hos dyr og mennesker; Denne byggemateriale celler. Proteinernes rolle kan næppe overvurderes, dvs. liv på vores planet kan virkelig betragtes som en eksistensmåde for proteinlegemer, der udveksler stoffer og energi med det ydre miljø.

Da proteinet indeholder en række funktionelle grupper, kan det ikke klassificeres i nogen af ​​de tidligere undersøgte klasser af forbindelser. Det kombinerer, som et fokuspunkt, egenskaberne ved forbindelser, der tilhører forskellige klasser. Derfor dens mangfoldighed. Dette, kombineret med dets ejendommeligheder ved dets struktur, karakteriserer protein som den højeste form for udvikling af stof.

Protein struktur

Lav noter og svar på følgende spørgsmål under samtalen:

Hvilke aminosyrerester indgår i proteinmolekyler? (se bilag)

På grund af hvilke funktionelle grupper af aminosyrer er de forbundet med hinanden?

Hvad menes med den "primære" struktur af et protein?

Hvad er den "sekundære" struktur af et protein? Hvilke forbindelser holder hende tilbage?

Hvad er en "tertiær" struktur? På grund af hvilke forbindelser dannes det?

Hvad er specielt ved den kvartære struktur?

(Som en lineær sekvens af aminosyrer)

-Hvad er den primære struktur af et protein? Hvilke bindinger stabiliserer den sekundære struktur? ( Rumlig konfiguration af et proteinmolekyle oprullet i form af en spiral. De spiller en rolle i dannelsen af ​​den spiralformede konfiguration af en polypeptidkæde. hydrogenbindinger mellem -C=O- og -N-H-grupper. . )

- Hvad er den tertiære struktur af et protein?? (Eh så er konfigurationen i form af en snoet polypeptidkæde. Det understøttes af interaktionen mellem forskellige funktionelle grupper i polypeptidkæden. Der dannes således en disulfidbro mellem svovlatomerne, en esterbro eksisterer mellem carboxyl- og hydroxylgrupperne, og en saltbro kan dannes mellem carboxyl- og aminogrupperne. Denne struktur er også karakteriseret ved hydrogenbindinger).

- Hvad er den kvaternære struktur af et protein?(Nogle proteinmakromolekyler kan kombineres med hinanden og danne relativt store aggregater - proteinmakromolekyler).

Hvilke kemiske egenskaber vil være karakteristiske for proteiner? (Amfoterisk er forbundet med tilstedeværelsen i proteinmolekylet af kation-dannende grupper - aminogrupper og anion-dannende grupper - carboxylgrupper. Tegnet på ladningen af ​​et molekyle afhænger af antallet af frie grupper. Hvis carboxylgrupper dominerer, så er ladningen af ​​molekylet negativ (egenskaberne af en svag syre vises), hvis aminogrupper er til stede, så er den positiv (grundlæggende egenskaber)).

Struktur navn

Hvad er

Hvilke forbindelser er der?

1. primær

lineært kredsløb

peptid

2. sekundær

polypeptidkæde i form af en helix

hydrogenbindinger

3. tertiær

tredimensionel snoet spiralkonfiguration

disulfidbroer, esterbindinger, hydrogenbindinger, amidbindinger

4. kvartær

kombinere flere tredimensionelle strukturer til en helhed

interaktion mellem individuelle polypeptidkæder

Kemiske egenskaber af proteiner

Proteiner er karakteriseret ved reaktioner, der resulterer i dannelsen af ​​et bundfald. Men i nogle tilfælde opløses det resulterende bundfald med overskydende vand, og i andre forekommer irreversibel proteinkoagulation, dvs. denaturering.

Der er en ændring i de sekundære, tertiære og kvaternære strukturer af proteinmakromolekylet under påvirkning eksterne faktorer: temperatur, virkning af kemiske reagenser, mekanisk stress.

Under denaturering ændres proteinets fysiske egenskaber, opløseligheden falder, og biologisk aktivitet går tabt.

Hvad kan denaturering føre til?

Nedsat antigen følsomhed af proteinet;

Blokering af en række immunologiske reaktioner;

Metaboliske forstyrrelser;

Betændelse i slimhinden i en række fordøjelsesorganer (gastritis, colitis);

Stendannelse (sten har en proteinbase).

Proteiner er også kendetegnet ved:

Proteinkoagulering ved opvarmning

Udfældning af proteiner med tungmetalsalte og alkohol

Proteiner brænder for at producere nitrogen, kuldioxid og vand samt nogle andre stoffer. Forbrænding er ledsaget af den karakteristiske lugt af brændte fjer.

Proteiner undergår henfald (under påvirkning af forrådnelsesbakterier), som producerer metan (CH4), svovlbrinte (H2S), ammoniak (NH3), vand og andre lavmolekylære produkter.

Amfotericitet

AK struktur i generel opfattelse:

NH2-CH-COOH, hvor R er en carbonhydridgruppe.

COOH - carboxylgruppe / sure egenskaber /.

NH2 - aminogruppe / grundlæggende egenskaber /.

Processen med at genoprette proteinstrukturen kaldes renaturering

Transformationer af proteiner i kroppen.

Fødevareproteiner → polypeptider → α-aminosyrer → kropsproteiner

Hvordan opfører protein sig i forhold til vand?

Hydrolyse

Protein hydrolyse- ødelæggelse af et proteins primære struktur under påvirkning af syrer, alkalier eller enzymer, hvilket fører til dannelsen af ​​α-aminosyrer, som det var sammensat af.

Proteiner - Albumoser - Dipeptider - Aminosyrer

Kvalitative, farvereaktioner på protein

Xanthoprotein reaktion- reaktion på aromatiske cyklusser.

Protein + HNO3(k) → hvidt bundfald → gul farve → orange farve + NH3

Hvordan kan du skelne naturlige ved hjælp af xanthoprotein-reaktionen? uldtråde fra kunstige?

Biuret reaktion- reaktion på peptidbindinger.

Protein + Cu(OH)2 → violet farve af opløsningen

Er det muligt at løse problemet med proteinmangel ved hjælp af kemi?

En pink-violet eller lilla farve bør langsomt vises. Dette er en reaktion på peptidbindinger i forbindelser. I nærvær af en fortyndet Cu-opløsning i et alkalisk medium danner nitrogenatomerne i peptidkæden et lilla-farvet kompleks med kobber(II)-ioner. Biuret (et urinstofderivat) indeholder også en CONH-gruppe - og giver derfor denne reaktion.

Protein funktioner

Heuristisk

billede

Karakteristisk

Eksempel

Fungere

Membranproteiner

proteiner

Den frigivne energi bruges til at opretholde kroppens vitale processer.

tic

kontrollere enzymaktivitet.

Forlængelse og afkortning af muskler

Produktion af specielle beskyttende proteiner - antistoffer.

Mekanismen for resistens over for patogener kaldes immunitet.

Antistoffer - immuno

globuliner

Beskyttende

Nedbrydning og oxidation af eksterne kilder næringsstoffer og så videre.

tic

Lektier

Et glas sødmælk indeholder 288 mg calcium. Hvor meget mælk skal du drikke om dagen for at forsyne din krop med nok af dette element? Dagligt behov 800 mg Ca.

(Svar: For at opfylde det daglige calciumbehov bør en voksen mand drikke 2,7 glas mælk om dagen: 800 mg Ca * (1 glas mælk / 288 Ca) = 2,7 glas mælk).

I et stykke hvidt hvedebrød 0,8 mg jern. Hvor mange stykker skal der spises om dagen for at tilfredsstille det daglige behov for dette element. (Dagsbehovet for jern er 18 mg). (Svar: 22,5 stk.)

18 mg: 0,8 = 22,5

Forstærkning af det lærte materiale

Spil "Ræk hånden op, hvis du er enig"

Nu skal du færdiggøre en opgave om det emne, du har studeret, i form af en test.

(Under testen udveksler eleverne deres arbejde og evaluerer deres nabos arbejde. Muligheder for rigtige svar er på tavlen. Ved afslutningen af ​​testen giver alle en karakter til deres nabo)

- Hvilken struktur er den stærkeste? Hvorfor?
Svar: Primær, fordi bindinger er stærke, kovalente.
Det er ved hjælp af radikaler, at en af ​​de fremragende egenskaber ved proteiner realiseres - deres ekstraordinære mangefacetterede kemiske aktivitet. ( årsag og virkning forbindelser: funktioner - struktur - konfiguration - egenskaber).

-Hvordan kan du bruge tråd og perler til at vise dannelsen af ​​sekundære, tertiære og kvaternære proteinstrukturer?. På grund af hvilke forbindelser og interaktioner sker dette?

Lad os nu bruge testen til at kontrollere, hvordan du har mestret materialet.

Når du svarer "Ja", rækker du hånden op.

1. Proteiner indeholder aminosyrer, der er tæt forbundet med hinanden af ​​hydrogenbindinger (Nej)

2. En peptidbinding er en binding mellem kulstoffet i carboxylgruppen i en aminosyre og nitrogenet i aminogruppen i en anden aminosyre. (Ja)

3. Proteiner udgør hovedparten af ​​cellens organiske stoffer. (Ja)

4. Protein er en monomer. (Ingen)

5. Produktet af hydrolyse af peptidbindinger er vand. (Ingen)

6. Produkter af hydrolyse af peptidbindinger - aminosyrer. (Ja)

7. Protein er et makromolekyle. (Ja)

8. Cellekatalysatorer er proteiner. (Ja)

9. Der er proteiner, der bærer ilt og kuldioxid. (Ja)

10. Immunitet er ikke forbundet med proteiner. (Ingen)

Ordsprog om liv og proteiner kendte mennesker

"Hvor end vi finder liv, finder vi det forbundet med en eller anden proteinkrop."

F. Engels "Anti-Dühring"

Den berømte rejsende og naturforsker Alexander Humboldt, på tærsklen til det 19. århundrede, gav følgende definition af liv:

"Livet er en måde at eksistere på for proteinlegemer, hvis væsentlige pointe er den gradvise udveksling af stoffer med den ydre natur, der omgiver dem; Desuden, med ophøret af dette stofskifte, ophører selve livet, hvilket fører til nedbrydning af protein."

Definitionen givet af F. Engels i hans værk "Anti-Dühring" giver os mulighed for at tænke over hvordan moderne videnskab repræsenterer livets proces.

"Livet er en sammenvævning af de mest komplekse kemiske processer af interaktion mellem proteiner og andre stoffer."

Bilag nr. 1

Funktioner af proteiner.

Katalytisk funktion

Protein som enzym: Enzymer er proteiner, der har katalytisk aktivitet, dvs. accelererende reaktioner. Alle enzymer katalyserer kun én reaktion. Sygdomme forårsaget af enzymmangel.

Eksempel: mælkens ufordøjelighed (intet lactaseenzym); hypovitaminose (vitaminmangel)

Bestemmelse af enzymaktivitet i biologiske væsker har stor værdi til diagnosticering af sygdommen. For eksempel bruges enzymernes aktivitet i blodplasma til at bestemme viral hepatitis.

Enzymer bruges som reagenser ved diagnosticering af visse sygdomme.

Enzymer bruges til at behandle visse sygdomme. Eksempler: pancreatin, festal, lidase.

Enzymer bruges i industrien: til fremstilling af læskedrikke, oste, dåsemad, pølser og røget kød.

Enzymer bruges til forarbejdning af hør og hamp, til at blødgøre læder i læderindustrien, og indgår i vaskepulver.

Strukturel funktion

Proteiner er strukturel komponent mange celler. For eksempel er itubulin-aktinmonomerer kugleformede, opløselige proteiner, men efter polymerisering danner de lange filamenter, der udgør cytoskelettet, hvilket gør det muligt for cellen at bevare sin form. Kollagen og elastin er hovedkomponenterne i det intercellulære stof bindevæv(for eksempel brusk) og et andet strukturelt protein, keratin, udgør hår, negle, fuglefjer og nogle skaller.

Beskyttende funktion

Der er flere typer af beskyttende funktioner af proteiner:

Fysisk beskyttelse. Det involverer kollagen, et protein, der danner grundlaget for det intercellulære stof i bindevæv (inklusive knogler, brusk, sener og dybe hudlag (dermis)); keratin, som danner grundlaget for liderlige sutter, hår, fjer, horn og andre derivater af epidermis.

Kemisk beskyttelse. Bindingen af ​​toksiner af proteinmolekyler kan sikre deres afgiftning. Leverenzymer spiller en særlig vigtig rolle i afgiftning hos mennesker, nedbryder giftstoffer eller omdanner dem til en opløselig form, hvilket letter deres hurtige eliminering fra kroppen.

Immunbeskyttelse. Proteiner, der udgør blod og andre biologiske væsker, er involveret i kroppens beskyttende reaktion på både skader og angreb fra patogener.

Regulerende funktion

Mange processer inde i celler reguleres af proteinmolekyler, som hverken tjener som energikilde eller byggemateriale for cellen. Disse proteiner regulerer transkription, translation samt aktiviteten af ​​andre proteiner osv.

Proteiner udfører deres regulatoriske funktion enten gennem enzymatisk aktivitet) eller gennem specifik binding til andre molekyler, hvilket normalt påvirker interaktionen af ​​enzymer med disse molekyler.

Signal funktion

Proteiners signalfunktion er proteiners evne til at fungere som signalstoffer, transmittere signaler mellem celler, væv, organer og forskellige organismer. Signalfunktionen er ofte kombineret med den regulatoriske funktion, da mange intracellulære regulatoriske proteiner også transmitterer signaler.

Signalfunktionen udføres af hormonproteiner, cytokiner, vækstfaktorer mv.

Transport funktion

Et eksempel på transportproteiner er hæmoglobin, som transporterer ilt fra lungerne til andre væv og kuldioxid fra væv til lungerne, samt proteiner, der er homologe med det, som findes i alle riger af levende organismer.

Reservefunktion (reserve) af proteiner

Disse proteiner omfatter de såkaldte reserveproteiner, der lagres som energi- og stofkilde i plantefrø og dyreæg; Proteinerne i de tertiære skaller af æg (ovalbumin) og hovedproteinet i mælk (kasein) tjener også hovedsageligt en ernæringsmæssig funktion. En række andre proteiner bruges i kroppen som kilde til aminosyrer, som igen er forløbere for biologisk aktive stoffer, der regulerer stofskifteprocesser.

Receptor funktion

Proteinreceptorer kan enten være lokaliseret i cytoplasmaet eller være indlejret i cellemembranen. En del af receptormolekylet fornemmer et signal, oftest et kemisk, men i nogle tilfælde let, mekanisk stress (såsom udstrækning) og andre stimuli. Når et signal virker på en bestemt del af molekylet - receptorproteinet - sker dets konformationsændringer. Som et resultat ændres konformationen af ​​en anden del af molekylet, som transmitterer signalet til andre cellulære komponenter.

Motor (motor) funktion

En hel klasse af motoriske proteiner giver kropsbevægelser, såsom muskelsammentrækning, herunder bevægelse (myosin), bevægelse af celler i kroppen (for eksempel amøboid bevægelse af leukocytter), bevægelse af flimmerhår og flageller, såvel som aktiv og rettet intracellulær transport oprette en præsentation

Koder fødevaretilsætningsstoffer

E103, E105, E111, E121, E123, E125, E126, E130, E152.

2. Mistænkelig

E104, EE122, E141, E150, E171, E173, E180, E241, E477.

3. Farligt

E102, E110, E120, E124,. E127.

4.Kræftfremkaldende

E131, E210-E217, E240, E330.

5. Forårsager tarmlidelser

6. Skadelig for huden

7. Forårsage trykforstyrrelser

8. Fremkaldende udslæt

9. Forøg kolesteroltallet

10. Forårsage mavebesvær

E338 E341, E407, E450, E461 - E466

Praktisk arbejde

Emne:"Kemiske egenskaber af proteiner. Kvalitative (farve) reaktioner på proteiner."

Mål: Undersøg proteiners kemiske egenskaber. Bliv bekendt med kvalitative reaktioner på proteiner. Katalase-enzymets aktivitet i levende og dødt væv.

"Proteindenaturering"

Fuldbyrdelsesordre.

Forbered en proteinopløsning.

Hæld 4-5 ml proteinopløsning i et reagensglas og opvarm til kog.

Bemærk ændringerne.

Afkøl indholdet af reagensglasset og fortynd med vand.

"Xanthoprotein reaktion"

Fuldbyrdelsesordre.

2. Hæld 1 ml eddikesyre i reagensglasset.

3. Opvarm indholdet af reagensglasset.

4. Afkøl blandingen og tilsæt ammoniak, indtil den er alkalisk.

5. Bemærk ændringerne.

« Biuret reaktion»

Fuldbyrdelsesordre.

1. Hæld 2-3 ml proteinopløsning i et reagensglas.

2. Tilsæt 2-3 ml natriumhydroxidopløsning og 1-2 ml kobbersulfatopløsning.

3. Bemærk ændringerne.

Høj kvalitet (farve)

reaktioner på proteiner. Forsøg nr. 2 og nr. 3

Xanthoprotein reaktion

Protein + HNO3conc > lys gul farve

(påvisning af benzenkerner)

Biuret reaktion

Protein + NaOH+CuSO4 > rød-

lilla farve

(påvisning af peptidbindinger)

"Bevis for tilstedeværelsen af ​​protein kun i levende organismer"

Fuldbyrdelsesordre.

1. Reagensglassene indeholder friskpresset kartoffeljuice, stykker af rå kartofler,

kogte kartofler.

2. Tilsæt 2-3 ml hydrogenperoxid til hvert reagensglas.

3. Bemærk ændringerne. (catalase er et enzymprotein, der kun udskilles i

i nærværelse af molekylært vand koagulerer albuminer opløst i vand)

Erfaring

Hvad gjorde du

Hvad vi observerede

Forklaring og konklusioner

1. Kvalitative reaktioner på proteiner.

a) Biuret reaktion.

Tilsæt en opløsning af kobber(II)sulfat og alkali til 2 ml proteinopløsning.

Rød-violet farve.

Når opløsninger interagerer, dannes en kompleks forbindelse mellem Cu2+ ioner og polypeptider.

b) Xanthoproteinreaktion.

Tilsæt koncentreret salpetersyre dråbe for dråbe til 2 ml proteinopløsning.

Gul farve.

Reaktionen beviser, at proteiner indeholder aromatiske aminosyrerester.

2. Proteindenaturering.

Opvarm reagensglas nr. 3 med proteinopløsningen.

I alle tre tilfælde observeres irreversibel proteinfoldning - denaturering -.

Ved opvarmning og udsættelse for ufortyndet alkohol og tungmetalsalte ødelægges den sekundære og tertiære struktur, mens den primære struktur bevares.

"Livet er en måde at eksistere på for proteinlegemer..." F. Engels

Understøttende noter Bilag nr. 2

- AMFOTERICITET

Surt miljø = alkalitype

[protein]+ + OH- = syretype

- HYDROLYSE……destruktion af den primære proteinstruktur til α-aminosyrer

Kvalitative reaktioner

- BIURET REAKTION(genkendelse af peptidbindinger i et proteinmolekyle).

B. + CuSO4 + NaOH → violet farve

………………………………

- XANTHOPROTEINREAKTION(påvisning af benzenkerner).

B. + HNO3 → gul farve

- PROTEINFORBRÆNDING ………………………..

N2, CO2, H2O - lugt af brændte fjer

- DENATURING - ………………………..

høj t ødelæggelse

radioaktiv bestråling af 2-3 strukturer

tunge Me salte

Proteiner Proteiner

PROTEINER- det vigtigste komponent levende organismer, er en del af huden, det liderlige integument, muskler og nervevæv

(simpel) (kompleks)

1 mulighed

Mulighed 2

1. Aminosyrer omfatter:

a) kun aminogrupper

b) kun carboxylgrupper

c) aminogrupper og carboxylgrupper

d) aminogrupper og carbonylgrupper

1. En aminosyre er et stof, hvis formel er:

a) CH3CH2CONH2

b) NH2COOH

c) NH2CH2CH2COOH

d) NH2CH2SON

2. Aminosyrer, der ikke kan syntetiseres i menneskekroppen, men kun kommer fra mad, kaldes

a) a-aminosyrer

b) mad

c) -aminosyrer

d) uerstattelig

2. Aminosyrer er

a) farveløse, lavtkogende væsker

b) gasser er tungere end luft

c) lyserøde krystallinske stoffer

d) farveløse krystallinske stoffer

3. Når aminosyrer interagerer med alkalier og syrer, dannes følgende:

b) estere

c) dipeptider

d) polypeptider

3. Dannelsen af ​​polypeptider sker i henhold til typen af ​​reaktion:

a) polymerisation

b) polykondensation

c) tiltrædelse

d) substitution

4. Formel for 3-aminopropansyre:

a) NH2CH2COOH

b) NH2CH2CH2COOH

c) NH2CH2CH2NH2

d) NH2CH CH2COOH
CH3

4. Syren udviser de svageste sure egenskaber:

a) eddike

b) chloreddikesyre

c) aminoeddikesyre

d) dichloreddikesyre

5. Det er rigtigt, at aminosyrer er:

a) faste stoffer med molekylær struktur

b) krystallinske stoffer med ionisk struktur

c) væsker, der er meget opløselige i vand

d) krystallinske stoffer med lave temperaturer smeltning

5. Aminosyrer er amfotere forbindelser,

fordi de interagerer:

a) med syrer

b) med alkalier

c) med alkoholer

d) med syrer og baser

Svar 1 - B, 2 - D, 3 - A, 4 - B, 5 - B Svar 1 - V, 2 - D, 3 - B, 4 - V, 5 - D

1 mulighed

Mulighed 2

1. Angiv navnet på det protein, der udfører en beskyttende funktion:

1. Angiv navnet på det protein, der udfører den enzymatiske funktion:

a) hæmoglobin, b) oxidase, c) antistoffer.

2. Proteiner er...:

a) polysaccharider, b) polypeptider,

c) polynukleotider.

2. Et proteins biologiske egenskaber bestemmes af dets struktur:

a) tertiær, b) sekundær, c) primær.

3. Proteinets primære struktur opretholdes gennem bindinger:

3. Proteinets sekundære struktur opretholdes gennem bindinger:

a) ionisk, b) peptid, c) hydrogen.

4. Proteinhydrolyse bruges til:

a) opnåelse af aminosyrer,

b) kvalitativ proteinpåvisning,

c) ødelæggelse af den tertiære struktur

4. Proteiner gennemgår reaktioner:

a) denaturering, b) polymerisation,

c) polykondensation.

5. Aminosyrer, der er nødvendige for at opbygge proteiner, kommer ind i kroppen:

a) med vand, b) med mad, c) med luft.

5. Hvilken af ​​processerne er den mest komplekse:

a) mikrobiologisk syntese, b) organisk syntese, c) forarbejdning af vegetabilsk protein.

Svar: 1 - c, 2 - b, 3 - b, 4 - a, 5 - b. Svar: 1 - b, 2 - c, 3 - c. 4 - a, 5 - b.

Test "Proteiner"

1 . Hvilke kemiske grundstoffer udgør proteiner?

a) kulstof b) brint c) oxygen d) svovl e) fosfor f) nitrogen f) jern g) klor

2 . Hvor mange aminosyrer er involveret i dannelsen af ​​proteiner?

a) 30 c) 20 b) 26 d) 10

3 . Hvor mange aminosyrer er essentielle for mennesker?

a) 16 b) 10 c) 20 d) 7

4 . Hvilken reaktion resulterer i dannelsen af ​​en peptidbinding?

a) hydrolysereaktion c) polykondensationsreaktion

b) hydratiseringsreaktion d) alle ovenstående reaktioner

5 . Hvilken funktionel gruppe giver aminosyren sure egenskaber, og hvilken giver alkaliske egenskaber? (carboxyl, aminogruppe).

6 . Hvilke bindinger danner 1-primære, 2-sekundære, 3-tertiære proteinstrukturer? Kamp:

a) kovalent b) ionisk

b) brint d) der er ingen sådanne bindinger

7 ) Bestem strukturen af ​​et proteinmolekyle:

1. 2.


Svartabel

Spørgsmålsnummer

Svarmulighed

8) Denaturering er ødelæggelsen af ​​et protein til en _____________ struktur under påvirkning af ________________, såvel som under påvirkning af opløsninger af forskellige kemikalier(______,________, salte) og stråling.

9) Hydrolyse er ødelæggelsen af ​​_____________ proteinstruktur under påvirkning af ________________, såvel som vandige opløsninger af syrer eller baser.

10) Kvalitative reaktioner:

a) Biuret.
Protein + __________________________ = ____________________________
b) Xanthoprotein.
Protein + __________________________ = __________________________

11) Etablere en overensstemmelse mellem proteiner og deres funktion i kroppen. Giv dit svar som en talfølge svarende til bogstaverne i alfabetet:

PROTEINER: FUNKTION:

A) hæmoglobin 1) signal

B) enzymer 2) transport

B) antistoffer og antitoksiner 3) strukturelle

4) katalytisk

5) beskyttende

12) Udfyld proteinværdien:

Funktioner

Mening

Konstruktion

Cellemembraner, integumentært væv, uld, fjer, bjerg, hår, brusk

Transportere

Ophobning og transport af essentielle stoffer i hele kroppen

Energi

Tilførsel af aminosyrer til udvikling af kroppen

Motor

Kontraktile proteiner danner grundlaget for muskelvæv

Beskyttende

Proteiner - antistoffer, antitoksiner genkender og ødelægger bakterier og "fremmede" stoffer

Katalytisk

Proteiner - naturlige katalysatorer (enzymer)

Signal

Membranproteiner opfatter ydre påvirkninger og sender et signal om dem inde i cellen

Spørgsmål til orienteringen:

Protein kaldes også...

Hvad er proteinmonomerer?

Hvor mange uerstattelige AK'er kendes?

Hvad er atomsammensætningen af ​​proteiner?

Hvilken binding understøtter den sekundære struktur?

Hvad er navnet på den binding, der danner PPC?

Den sekundære struktur af et proteinmolekyle i rummet ligner...

På grund af hvilke interaktioner dannes den tertiære struktur?

Hvorfor klassificeres proteiner som spiral?

Hvad betyder "protein" på græsk?

Hvad er "denaturering"?

Hvad kaldes processen for interaktion mellem proteiner og H2O?

Proteiner er naturlige polypeptider med høj molekylvægt (fra 10.000 til titusinder af millioner). De er en del af alle levende organismer og udfører en række biologiske funktioner.

Fire niveauer kan skelnes i strukturen af ​​polypeptidkæden. Den primære struktur af et protein er en specifik sekvens af aminosyrer i en polypeptidkæde.

Nøgletrinet til at bestemme strukturen af ​​et protein er at dechifrere aminosyresekvensen i den primære struktur. For at gøre dette opdeles proteinet først i polypeptidkæder (hvis der er flere af dem), og derefter analyseres aminosyresammensætningen af ​​kæderne ved sekventiel eliminering af aminosyrer. Dette er en ekstremt arbejdskrævende procedure, så den primære struktur er kun pålideligt etableret for ret simple proteiner.

Det første protein, hvis primære struktur blev dechifreret, var hormonet insulin (1955). Det er et simpelt protein bestående af to polypeptidkæder (den ene kæde indeholder 21 aminosyrerester, de andre 30 rester) forbundet med to disulfidbroer. Det tog den engelske biokemiker F. Sanger 10 år at etablere sin struktur.

Den grundlæggende mulighed for proteinsyntese blev bevist ved at bruge eksemplet med to hormoner - vasopressin og oxytocin. Efterfølgende blev mere komplekse proteiner syntetiseret - insulin og ribonuklease (124 aminosyrerester).

I øjeblikket udføres den kunstige produktion af proteiner ikke ved hjælp af kemiske, men gennem mikrobiologisk syntese, gennem brug af mikroorganismer.

I den levende natur sker proteinsyntesen ekstremt hurtigt, på kun få sekunder. Levende celler er velorganiserede "fabrikker", hvor forsyningssystemet af råvarer (aminosyrer) og samlingsteknologi er klart etableret. Information om den primære struktur af alle proteiner i kroppen er indeholdt i deoxyribonukleinsyre (DNA).

Fysiske egenskaber proteiner er meget forskellige og bestemmes af deres struktur. Baseret på deres fysiske egenskaber er proteiner opdelt i to klasser: kugleformet proteiner opløses i vand eller danner kolloide opløsninger, fibrillære proteiner er uopløselige i vand.

Kemiske egenskaber. 1 . Ødelæggelsen af ​​den sekundære og tertiære struktur af et protein, mens den primære struktur bevares, kaldes denaturering. Det opstår ved opvarmning, ændringer i miljøets surhedsgrad eller udsættelse for stråling. Eksempel på denaturering - koagulation æggehvider ved kogning af æg. Denaturering sker reversibel Og irreversible.



Irreversibel denaturering kan være forårsaget af dannelse af uopløselige stoffer, når proteiner udsættes for salte af tungmetaller - bly eller kviksølv.

2 . Proteinhydrolyse er den irreversible ødelæggelse af den primære struktur i en sur eller alkalisk opløsning med dannelse af aminosyrer. Ved at analysere hydrolyseprodukter er det muligt at bestemme den kvantitative sammensætning af proteiner.

3 . Der kendes adskillige kvalitative reaktioner for proteiner. Alle forbindelser, der indeholder en peptidbinding, giver en violet farve, når de udsættes for kobber (II) salte i en alkalisk opløsning. Denne reaktion kaldes biuret. Proteiner, der indeholder aromatiske aminosyrerester (phenylalanin, tyrosin) giver en gul farve, når de udsættes for koncentreret salpetersyre ( xanthoprotein reaktion).

Biologisk betydning proteiner er ekstremt høje.

1 . Absolut alt kemiske reaktioner forekomme i kroppen i nærværelse af katalysatorer - enzymer. Alle kendte enzymer er proteinmolekyler.



2 . Nogle proteiner udfører transportfunktioner og transporterer molekyler eller ioner til steder for syntese eller akkumulering. For eksempel fører proteinet hæmoglobin indeholdt i blodet ilt til væv, og proteinet myoglobin lagrer ilt i musklerne.

3 . Proteiner er cellernes byggesten. Støtte-, muskel- og integumentære væv er bygget af dem.

4 . Proteiner spiller en vigtig rolle i kroppens immunsystem.
Der er specifikke proteiner (antistoffer), som er i stand til at genkende og binde fremmede genstande – vira, bakterier, fremmede celler.

5 . Receptorproteiner opfatter og transmitterer signaler, der kommer fra naboceller eller fra miljø. For eksempel opfattes lysets virkning på øjets nethinde af fotoreceptoren rhodopsin.

Fra ovenstående liste over funktioner af proteiner er det klart, at proteiner er vitale for enhver organisme og derfor er den vigtigste bestanddel af mad. Under fordøjelsesprocessen hydrolyseres proteiner til aminosyrer, der tjener som udgangsmateriale for syntesen af ​​proteiner, der er nødvendige for en given organisme. Der er aminosyrer, som kroppen ikke selv er i stand til at syntetisere og tilegner sig kun med mad. Disse aminosyrer kaldes essentielle. Tryptofan, leucin, isoleucin, valin, threonin, lysin, methionin og phenylalanin er essentielle for mennesker.

For at bruge præsentationseksempler skal du oprette en konto til dig selv ( konto) Google og log ind: https://accounts.google.com


Slide billedtekster:

Kommunal uddannelsesinstitution Ust - Bakcharskaya gennemsnit gymnasiet BIOLOGILEKTION FOR 10. KLASSE ELEVER. KOVALEVA. YULIA DMITRIEVNA. BIOLOGILÆRER.

Biopolymerer er proteiner.

Lektionens mål. At sikre, at eleverne tilegner sig viden om sammensætning og struktur af aminosyrer, princippet om deres kombination til en polypeptidkæde. Fortsæt med at udvikle i gymnasieelever evnen til at sammenligne sammensætningen og strukturen af ​​forskellige organiske forbindelser. Fortsæt med at udvikle skolebørns tillid til kendskabet til strukturen og sammensætningen af ​​organiske stoffer ved hjælp af videnskabelige metoder.

Lektionsplan. 1. Tjek lektier. 2. Proteiner - organisk stof, biopolymerer. 3. Aminosyresammensætning af proteiner. 4. Kemisk sammensætning og struktur af aminosyrer. 5. Forskellen mellem proteinmolekyler fra hinanden. 6. Princippet om at kombinere aminosyreenheder til et polypeptidmolekyle. 7. Rumlige strukturer af proteiner. 8. Denaturering og renaturering af protein. 9 . Laboratoriearbejde. 10. Vurder graden af ​​rigtighed af de afgivne domme. 11. Lektionsresumé.

Tjek lektier. Vurder graden af ​​rigtighed af følgende udsagn (begrund eventuelt dit svar): Kvælstof er en del af organiske stoffer; Ja; Ingen; 2. Kulhydrat er et kemisk grundstof, der findes i det intracellulære miljø; Ja; Ingen; 3. Stivelse er en polymer; Ja; Ingen; Glykogen dannes overvejende i cellerne i planteorganismer; Ja; Ingen;

Proteiner er organiske stoffer, biopolymerer. Proteiner er en væsentlig bestanddel af alle celler. Proteinmolekylet er en biopolymer. Proteinmonomerer er 20 forskellige typer aminosyrer. Hvis hver specifik aminosyre er betinget tildelt et bestemt nummer, kan polypeptid-(protein)-molekylet f.eks. repræsenteres som følger: A3-A6-A12 –A9 – A17-……..A2

Forskellen mellem proteinmolekyler fra hinanden: Ved antallet af aminosyreenheder i et proteinmolekyle; Ifølge rækkefølgen af ​​aminosyreenheder i kæden; Ifølge sammensætningen af ​​aminosyrer i polypeptidet;

AMINOSYRE BETEGNELSE RUSSISK LATIN TRE BOGSTAVER ET BOGSTAVER ALANIN ALA ALA A ARGININE ARG ARG R ASPARGINSYRE ASP ASP D ASPARGINE ASN ASN N VALIN VAL V HISTIDIN GIS HIS H GLYCINE GLY GLY G GLUTAMIC EGLUCLE I GLUTAMINSYRE ISO GLUCLE I. LEUCINE LEU LEU L LYSINE LYS LYS K METHIONIN MET MET M PROLINE PRO PRO P SERINE SER SER S TYROSIN TYR TYR Y THREONIN TRE THR T TRYPTOPHAN TRE TRP W PHENYLALANIN PHEN PHR F CYSTEIN CYS CYS C

Kemisk sammensætning og struktur af aminosyrer. Proteiner = polypeptider. Polymer molekyler. Fra enheder af monomerer (aminosyrer) Kemisk sammensætning af aminosyrer. (kulstof, oxygen, brint, nitrogen, svovl).

Princippet om at kombinere aminosyrer til en polypeptidkæde. Aminosyrer i et proteinmolekyle er forbundet som følger. Mellem resten af ​​syregruppen i en aminosyre og resten af ​​aminogruppen i en anden aminosyre dannes kovalent binding, som er meget holdbar. Et lignende forhold eksisterer mellem andre aminosyrer i polypeptidkæden. Udskiftning af selv en aminosyreenhed med en anden i et proteinmolekyle kan ændre dets egenskaber markant.

RUMMIGE STRUKTURER AF PROTEIN. Rumlig struktur af protein. Primær sekundær tertiær kvartær

Den primære struktur af et protein er sekvensen af ​​aminosyreenheder i en polypeptidkæde. Der er en kovalent binding mellem enhederne.

Primær struktur af et protein.

Den sekundære struktur af et protein er et proteinmakromolekyle, der er viklet ind i en spiral. Kovalente polære bindinger mellem aminosyreenheder + mange svage hydrogenbindinger mellem helixens vindinger.

Sekundær struktur af protein.

Den tertiære struktur af et protein er et proteinmolekyle snoet til en kugle. uregelmæssig form. Kovalente polære bindinger mellem aminosyreenheder + hydrogenbindinger mellem vindingerne i helixen + "sammenklæbning" af hydrofobe grupper af aminosyrer + disulfidbroer mellem aminosyreradikaler.

Tertiær struktur af et protein.

Kvartær struktur af protein. Et komplekst aggregat af mange polypeptidkæder. Hele komplekset af de anførte typer kemiske bindinger er til stede.

Kvartær struktur af protein.

Denaturering og renaturering af proteiner. Højere strukturer proteiner kan let ødelægges, når de udsættes for et polypeptidmolekyle forskellige faktorer ydre miljø (f.eks. temperatur). Denne proces kaldes DENATURING. I mange tilfælde er det reversibelt, men ikke altid. Der er proteiner, som efter denaturering ikke er i stand til at genoprette tabte strukturer, det vil sige, at de ikke kan renaturere.

Påvirkning af miljøfaktorer (temperatur osv.) Proteindenaturering - ødelæggelse af dets tertiære og sekundære strukturer. Ophør af virkningen af ​​Renatureringsfaktoren - genoprettelse af tabte strukturer (ikke typisk for alle proteiner).

Laboratoriearbejde. "Proteindenaturering". Forbered en proteinopløsning. For at gøre dette skal du opløse hviden af ​​et hønseæg i 150 ml vand. Hæld 4-5 ml proteinopløsning i et reagensglas og opvarm det på en brænder, indtil det koger. Bemærk opløsningens uklarhed. Hvorfor bliver en proteinopløsning uklar, når den opvarmes?

Vurder korrekthedsgraden af ​​nedenstående udsagn: Proteinmonomer er en aminosyre; Ja; Ingen; 2. Den primære struktur af et protein er en helix; Ja; Ingen; 3. Aminosyren indeholder et radikal; Ja; Ingen; 4. Monomer består af polymerer; Ja; Ingen; 5. Et proteins kvaternære struktur opstår som følge af flere proteinmolekyler; Ja; Ingen;

Lektionsopsummering. Mangfoldigheden af ​​proteiner og tilstedeværelsen af ​​fire rumlige strukturer i dem forklarer det faktum, at proteiner udfører mange funktioner i cellen og kroppen. Men vi taler om dette i næste lektion.


Russian State Technological University opkaldt efter K. E. Tsiolkovsky

Afdeling: teknologier til design og drift af fly

Biologiske polymerer

Fuldført:

1. års studerende,

gruppe 2АВС-1ДБ-270

Bessonov I.I.

Tjekket:

Evdokimov Sergey Vasilievich

Moskva 2013

Opdagelseshistorie ........................................................... ............................................................ ......3

Klassificering af biopolymerer................................................... ...................................4-6

Nomenklatur ................................................... ................................................................ ...... ...7

Fysisk-kemiske egenskaber ved biopolymerer.......................................... ........ .....8

Biologisk rolle og anvendelse af biopolymerer.......................................... .......8-9

Liste over brugt litteratur......................................................... ................................................10

Opdagelseshistorie

Biopolymerer er en klasse af polymerer, der forekommer naturligt i naturen og er en del af levende organismer: proteiner, nukleinsyrer, polysaccharider, lignin. Biopolymerer består af identiske (eller lignende) enheder - monomerer. Proteinmonomerer - aminosyrer, nukleinsyrer- nukleotider, i polysaccharider - monosaccharider.

Der er to typer biopolymerer - regulære (nogle polysaccharider) og uregelmæssige (proteiner, nukleinsyrer, nogle polysaccharider).

Historien om den målrettede undersøgelse af proteiner begyndte i det 18. århundrede, da som et resultat af arbejdet fra den franske kemiker Antoine Francois de Fourcroix og andre videnskabsmænd, der studerede stoffer som albumin, fibrin og gluten, blev proteiner isoleret i en separat klasse af molekyler.

I 1836 dukkede den første model af proteiners kemiske struktur op. Denne model blev foreslået af Mulder baseret på radikal teori, og den forblev generelt accepteret indtil slutningen af ​​1850'erne. Og blot 2 år senere, i 1838, fik proteiner deres moderne navn - proteiner. Det blev foreslået af Mulder-medarbejder Jakob Jens Berzelius.
 TIL slutningen af ​​det 19. århundrede

århundrede blev de fleste af de aminosyrer, der udgør proteiner, undersøgt, hvilket tilsyneladende tjente som drivkraften til, at den tyske videnskabsmand Albrecht Kossel i 1894 fremsatte en teori om, at aminosyrer er de vigtigste strukturelle elementer i proteiner.

I begyndelsen af ​​det 20. århundrede blev Kossels antagelse eksperimentelt bevist af den tyske kemiker Emil Fischer.

I 1926 beviste den amerikanske kemiker James Sumner, at enzymet urease, der produceres i kroppen, tilhører proteiner. Med sin opdagelse åbnede han vejen til at forstå vigtigheden af ​​den rolle, som proteiner spiller i den menneskelige krop.

I 1960'erne blev de første rumlige strukturer af proteiner opnået baseret på røntgendiffraktion på atomniveau.

Klassificering af biopolymerer:

Egern

Proteiner har flere niveauer af organisation - primær, sekundær, tertiær og nogle gange kvartær. Den primære struktur bestemmes af sekvensen af ​​monomerer, den sekundære struktur bestemmes af intra- og intermolekylære interaktioner mellem monomerer, normalt gennem hydrogenbindinger. Tertiær struktur afhænger af interaktionen mellem sekundære strukturer, kvaternær dannes som regel ved at kombinere flere molekyler med en tertiær struktur.

Den sekundære struktur af proteiner dannes ved interaktion af aminosyrer ved hjælp af hydrogenbindinger og hydrofobe interaktioner. De vigtigste typer af sekundær struktur er

α-helix, når der opstår hydrogenbindinger mellem aminosyrer i samme kæde,

β-sheets (foldede lag), når hydrogenbindinger dannes mellem forskellige polypeptidkæder, der løber i forskellige retninger (antiparallelle, uordnede områder

Computerprogrammer bruges til at forudsige sekundær struktur.

Tertiær struktur eller "fold" dannes ved interaktion af sekundære strukturer og stabiliseres af ikke-kovalente, ioniske, hydrogenbindinger og hydrofobe interaktioner. Proteiner, der udfører lignende funktioner, har normalt lignende tertiære strukturer. Et eksempel på en fold er en β-tønde, hvor β-pladerne er arrangeret i en cirkel. Den tertiære struktur af proteiner bestemmes ved hjælp af røntgendiffraktionsanalyse.

En vigtig klasse af polymere proteiner er fibrillære proteiner, hvoraf den bedst kendte er kollagen.

I dyreverdenen fungerer proteiner normalt som understøttende, strukturdannende polymerer.

Disse polymerer er bygget af 20 α-aminosyrer. Aminosyrerester er bundet til proteinmakromolekyler ved hjælp af peptidbindinger som følge af reaktionen mellem carboxyl- og aminogrupper.

Proteinernes betydning i den levende natur er svær at overvurdere. Det er byggematerialer af levende organismer, biokatalysatorer - enzymer, der sikrer, at reaktioner sker i celler, og enzymer, der stimulerer visse biokemiske reaktioner, dvs. sikre selektivitet af biokatalyse. Vores muskler, hår, hud er lavet af fibrøse proteiner. Et blodprotein, der er en del af hæmoglobin, fremmer optagelsen af ​​ilt i luften, et andet protein, insulin, er ansvarligt for nedbrydningen af ​​sukker i kroppen og derfor forsyner det med energi. Molekylvægten af ​​proteiner varierer meget. Således indeholder insulin, det første af proteinerne, hvis struktur blev etableret af F. Sanger i 1953, omkring 60 aminosyreenheder, og dets struktur molekylvægt er kun 12.000 Til dato er flere tusinde proteinmolekyler blevet identificeret, hvor molekylvægten af ​​nogle af dem når 106 eller mere.

Nukleinsyrer

Den primære struktur af DNA er en lineær sekvens af nukleotider i en kæde. Som regel skrives sekvensen i form af bogstaver (for eksempel AGTCATGCCAG), og optagelsen udføres fra 5" til 3"-enden af ​​kæden.

Sekundær struktur er en struktur dannet på grund af ikke-kovalente interaktioner af nukleotider (i i højere grad nitrogenholdige baser) indbyrdes, stabling og hydrogenbindinger. DNA-dobbelthelixen er et klassisk eksempel på sekundær struktur. Dette er den mest almindelige form for DNA i naturen, som består af to anti-parallelle komplementære polynukleotidkæder. Antiparallelisme er realiseret på grund af polariteten af ​​hvert af kredsløbene. Komplementaritet forstås som korrespondancen af ​​hver nitrogenholdig base i en DNA-kæde til en strengt defineret base i en anden kæde (modsat A er T, og modsat G er C). DNA holdes i en dobbelt helix ved komplementær baseparring - dannelsen af ​​hydrogenbindinger, to i A-T-parret og tre i G-C-parret.

I 1868 isolerede den schweiziske videnskabsmand Friedrich Miescher et fosforholdigt stof fra cellekerner, som han kaldte nuklein.

Senere blev dette og lignende stoffer kaldt nukleinsyrer. Deres molekylvægt kan nå 109, men varierer oftere fra 105-106.

Udgangsstofferne, hvorfra nukleotider er bygget - enheder af nukleinsyremakromolekyler er: kulhydrat, fosforsyre, purin og pyrimidinbaser. I den ene gruppe af syrer virker ribose som et kulhydrat, i den anden deoxyribose.

I overensstemmelse med arten af ​​det kulhydrat, de indeholder, kaldes nukleinsyrer ribonukleinsyre og deoxyribonukleinsyre. Almindelige forkortelser er RNA og DNA. Nukleinsyrer spiller den vigtigste rolle i livsprocesser. Med deres hjælp løses to vigtige opgaver: Opbevaring og transmission af arvelig information og matrixsyntese af makromolekyler DNA, RNA og protein.

Polysaccharider

Polysaccharider syntetiseret af levende organismer består af et stort antal monosaccharider forbundet med glykosidbindinger. Ofte er polysaccharider uopløselige i vand. Disse er normalt meget store, forgrenede molekyler. Eksempler på polysaccharider, der syntetiseres af levende organismer, er lagerstoffer stivelse og glykogen samt strukturelle polysaccharider - cellulose og kitin. Da biologiske polysaccharider består af molekyler af forskellig længde, gælder begreberne sekundær og tertiær struktur ikke for polysaccharider.

Polysaccharider er dannet af lavmolekylære forbindelser kaldet sukkerarter eller kulhydrater. Cykliske molekyler af monosaccharider kan binde sig til hinanden og danne såkaldte glykosidbindinger gennem kondensering af hydroxylgrupper.

De mest almindelige er polysaccharider, hvis gentagne enheder er rester af α-D-glucopyranose eller dets derivater. Den bedst kendte og mest anvendte er cellulose. I dette polysaccharid forbinder en oxygenbro det 1. og 4. carbonatom i tilstødende enheder, en sådan binding kaldes α-1,4-glykosid.

Struktur af biopolymerer

Proteiner (eller proteiner) klassificeres som højmolekylære organiske stoffer. Strukturelt består et proteinmolekyle af hundredvis eller flere aminosyrer forbundet i en kæde af peptidbindinger. Eksistensen af ​​et stort antal forskellige aminosyrer og mange kombinationer af deres kombinationer resulterer i et stort antal proteinmuligheder.

Det er kendt, at i enhver levende organisme er aminosyresammensætningen af ​​proteiner bestemt af dens egen genetiske kode. For eksempel findes der mere end 5 millioner forskellige proteiner i menneskekroppen, og ingen af ​​dem er identiske med proteinerne fra nogen anden levende organisme. For at bygge hele denne variation af proteiner behøver du kun 22 aminosyrer, som er den menneskelige genetiske kode. Ved første øjekast virker det utroligt, at kombinationer af blot to dusin aminosyrer danner 5 millioner forskellige typer protein i menneskekroppen, men dette indikerer kun den usædvanligt komplekse struktur af deres molekyler.

Af de 22 aminosyrer, der udgør den menneskelige genetiske kode, anses 9 for essentielle, da de ikke syntetiseres i menneskekroppen og skal tilføres den med mad. Disse omfatter: histidin, isoleucin, leucin, lysin, methionin, phenylalanin, threonin, tryptofan og valin. Og aminosyrerne alanin, arginin, asparagin, carnitin, cystein, cystin, glutaminsyre, glutamin, glycin, hydroxyprolin, prolin, serin, tyrosin er ikke essentielle og kan syntetiseres i kroppen i transamineringsreaktioner (syntese fra andre aminosyrer) .

Ud over de anførte 22 aminosyrer findes mere end 150 andre i menneskekroppen. Da de er i forskellige celler og væv, er i en fri eller bundet form, adskiller de sig fra de 22 ovenfor ved, at de aldrig er en del af kroppens proteiner.

For at opbygge et proteinmolekyle i kroppen er tilstedeværelsen af ​​alle aminosyrer og de kvantitative forhold mellem dem vigtig. Når mængden af ​​enhver aminosyre reduceres, falder effektiviteten af ​​alle andre aminosyrer i processen med proteinsyntese proportionalt. Og hvis mindst en af ​​de væsentlige mangler, vil syntese ikke være mulig.

Fysisk-kemiske egenskaber af biopolymerer

Funktioner af kædestrukturen af ​​biopolymerer ved hjælp af eksemplet med proteiner, nukleinsyrer og polysaccharider. Homo- og heteropolymerer. Ideen om biopolymerer som lineære, frit sammenføjede kædestrukturer. Typer af bindinger i biopolymermolekyler er kovalente (peptid, phosphodiester, glycosid, disulfid) og ikke-kovalente (hydrogenbindinger, ionbindinger

, van der Waals-kræfter, interplanære interaktioner). Hydrofobe interaktioner. Termodynamik af forekomsten af ​​hydrofobe interaktioner.

Kræfter af kort- og langrækkende interaktion.

Fysisk-kemiske egenskaber af proteiner: molekylvægt, syre-base egenskaber af proteiner.

1. Ladning af et proteinmolekyle, isoelektrisk punkt. Pufferegenskaber af proteiner.

2. Proteiner udfører en række vigtige funktioner i cellen. Enzymproteiner udfører alle kemiske metaboliske reaktioner i cellen, udfører dem i den nødvendige rækkefølge og med den nødvendige hastighed. Proteiner i muskler, mikrobielle flageller, cellulære villi osv. udfører en kontraktil funktion og omdanner kemisk energi til mekanisk arbejde og at sikre mobiliteten af ​​kroppen som helhed eller dens dele. Proteiner er hovedmaterialet i de fleste cellulære strukturer (inklusive i særlige typer væv) af alle levende organismer, skallerne af vira og fager.

Anvendelse af biopolymerer:

Biopolymerer (fuldt navn - bionedbrydelige polymerer) adskiller sig fra andre plasttyper i deres evne til at nedbrydes til mikroorganismer gennem kemisk eller fysisk påvirkning. Det er denne egenskab ved nye materialer, der giver os mulighed for at løse problemet med affald. I øjeblikket udføres udviklingen af ​​biopolymerer i tre hovedretninger: produktion af bionedbrydelige polyestere baseret på hydroxycarbinsyrer, bibringelse af bionedbrydelighed til industrielle polymerer og produktion af plast baseret på reproducerbare naturlige komponenter.

Biologisk nedbrydelige polyestere (polymerer baseret på hydroxycarbinsyrer):

En af de mest lovende bioplaster til brug i emballage er polylactid, et produkt af mælkesyrekondensering. Det opnås både syntetisk og ved enzymatisk gæring af sukker dextrose eller maltose fra korn og kartoffelurt, som er fornybare råvarer af biologisk oprindelse. Polylactid er en gennemsigtig, farveløs termoplastisk polymer. Dens største fordel er muligheden for forarbejdning ved alle metoder, der anvendes til forarbejdning af termoplast. Polylactidplader kan bruges til at danne plader, bakker, film, fiber, fødevareemballage og medicinske implantater. Men dens udbredte brug hæmmes af den lave produktivitet af teknologiske linjer og de høje omkostninger ved det resulterende produkt.

Liste over brugt litteratur

1. N.E. Kuzmenko, V.V. Eremin, V.A.

2. N.V.Korovin//Generel kemi.

3. N.A. Abakumova, N.N. 9. Kulhydrater // Organisk kemi og biokemiens grundlæggende principper.

Proteinsammensætning. Proteiner er en væsentlig bestanddel af alle celler. Disse biopolymerer indeholder 20 typer monomerer. Sådanne monomerer er aminosyrer, som har fået deres navn, fordi de indeholder både en aminogruppe (-NH 2) og en sur carboxylgruppe (-COOH). Hver af de 20 aminosyrer har en identisk del, der omfatter begge disse grupper og adskilles fra enhver anden ved en særlig kemisk gruppe, den såkaldte R-gruppe eller radikal (fig. 4).

Ris. 4. Strukturen af ​​aminosyrer - monomerer af proteinmolekyler. Gul radikaler (R) er isoleret. Stjerner angiver essentielle aminosyrer, der ikke syntetiseres i menneskelige celler og skal tilføres kroppen med mad.

Dannelsen af ​​lineære proteinmolekyler sker som et resultat af kombinationen af ​​aminosyrer med hinanden. Carboxylgruppen i en aminosyre kommer tæt på aminogruppen i en anden, og når et vandmolekyle elimineres, opstår der en stærk kovalent binding, kaldet en peptidbinding, mellem aminosyreresterne (fig. 5). En forbindelse bestående af stort antal aminosyrer kaldes et polypeptid. Hvert protein har sit eget kemisk struktur er et polypeptid. Nogle proteiner består af flere polypeptidkæder. De fleste proteiner indeholder i gennemsnit 300-500 aminosyrerester. Der er flere meget korte naturlige proteiner, 3-8 aminosyrer lange og meget lange biopolymerer, mere end 1500 aminosyrer lange.

Ris. 5. Forbindelse af aminosyrer til en polypeptidkæde

Strukturen af ​​proteiner. Der skelnes mellem primære, sekundære, tertiære og kvaternære strukturer af proteiner (fig. 6).

Den primære struktur (fig. 6, I) bestemmes af rækkefølgen af ​​alternering af aminosyrer i polypeptidkæden. Tyve forskellige aminosyrer kan sammenlignes med 20 bogstaver i det kemiske alfabet, som udgør "ord" på 300-500 bogstaver. Med 20 bogstaver kan du skrive et ubegrænset antal af så lange ord. Hvis vi antager, at udskiftning eller omarrangering af mindst ét ​​bogstav i et ord giver det ny betydning, så vil antallet af kombinationer i et ord på 500 bogstaver være 20.500.

Det er kendt, at udskiftning af selv en aminosyreenhed med en anden i et proteinmolekyle ændrer dets egenskaber. Hver celle indeholder flere tusinde forskellige typer proteinmolekyler, og hver af dem er karakteriseret ved en strengt defineret sekvens af aminosyrer. Det er rækkefølgen af ​​alternering af aminosyrer i et givet proteinmolekyle, der bestemmer dets særlige fysisk-kemiske og biologiske egenskaber. Forskere er i stand til at tyde rækkefølgen af ​​aminosyrer i lange proteinmolekyler og syntetisere sådanne molekyler.

I en levende celle er mange proteinmolekyler eller deres individuelle sektioner ikke en langstrakt tråd, men en spiral med lige store afstande mellem vindingerne. En sådan helix repræsenterer den sekundære struktur af et proteinmolekyle (fig. 6, II).

Hydrogenbindinger opstår mellem N-H og C=0 grupper placeret på tilstødende vindinger. De er meget svagere end kovalente, men gentaget mange gange holder de de regelmæssige drejninger af helixen sammen.

Spiralen rulles normalt til en kugle. Dette virvar dannes af den regelmæssige sammenvævning af dele af proteinkæden. Positivt og negativt ladede R-grupper af aminosyrer tiltrækker og samler selv vidt adskilte dele af proteinkæden. Andre dele af proteinmolekylet, der for eksempel bærer "vandafvisende" (hydrofobe) radikaler, kommer også tættere på hinanden. Som et resultat af interaktionen mellem forskellige aminosyrerester danner et spiraliseret proteinmolekyle en spiral - en tertiær struktur (fig. 6, III). Hver type protein er karakteriseret ved sin egen kugleform med bøjninger og løkker. Tertiær struktur afhænger af den primære struktur, dvs. rækkefølgen af ​​aminosyrer i kæden.

Endelig består nogle proteiner, såsom hæmoglobin, af flere kæder, der adskiller sig i primær struktur. Ved at kombinere sammen skaber de et komplekst protein, der ikke kun har en tertiær, men også en kvaternær struktur (fig. 6, IV).

Ris. 6. Skema over strukturen af ​​et proteinmolekyle
I - primær struktur; II - sekundær struktur; III - tertiær struktur; IV - kvartær struktur

Under indflydelse ioniserende stråling, høj temperatur, kraftig omrøring, ekstreme pH-værdier og en række organiske opløsningsmidler såsom alkohol eller acetone, proteiner ændrer deres naturlige tilstand. Krænkelse af den naturlige (native) struktur af et protein kaldes denaturering. Langt de fleste proteiner mister deres biologiske aktivitet, selvom deres primære struktur ikke ændres efter denaturering. Faktum er, at under denatureringsprocessen bliver de sekundære, tertiære og kvaternære strukturer, forårsaget af svage interaktioner mellem aminosyrerester, afbrudt, men kovalente peptidbindinger brydes ikke. Irreversibel denaturering kan observeres, når den flydende og gennemsigtige hvide af et hønseæg opvarmes: det bliver tæt og uigennemsigtigt. Denaturering kan også være reversibel. Efter at have elimineret den denaturerende faktor, er mange proteiner i stand til at vende tilbage naturlig form, altså renature.

Proteiners evne til reversibelt at ændre deres rumlige struktur som reaktion på virkningen af ​​fysisk eller kemiske faktorer ligger til grund for irritabilitet - den vigtigste egenskab for alle levende væsener.

  1. Overvej figur 6. Hvad er karakteristisk for hvert organiseringsniveau for et proteinmolekyle?
  2. Hver type levende organisme har sit eget unikke sæt af proteinmolekyler. Hvad forklarer mangfoldigheden af ​​proteiner?
  3. Hvad er forskellen mellem proteinbiopolymerer og kulhydratbiopolymerer? Hvad er deres ligheder?


Relaterede artikler