Biopolimēru proteīni un to struktūra īss kopsavilkums. Nodarbība “Olbaltumvielas ir dabiski biopolimēri”

Temats:Olbaltumvielas ir dabiski biopolimēri

"Katru brīdi mainot savu dīvaino tēlu,
kaprīzs kā bērns un spokains kā dūmi,

dzīve visur rit pilnā sparā nemierīgā nemierā,
sajaucot lielo ar nenozīmīgo un smieklīgo..."

S.Ya. Nadsons

Metodiskā informācija
Darbības veids		Integrēta (bioloģija + ķīmija) uz problēmu balstītu pētījumu multimediju nodarbība
		Veidot studentos izpratni par olbaltumvielu īpašībām un funkcijām šūnā un organismā
		Izglītojoši: sniegt priekšstatu par olbaltumvielām - dabīgajiem biopolimēriem, to daudzveidīgajām funkcijām, olbaltumvielu ķīmiskajām īpašībām; attīstīt zināšanas par proteīnu unikālajām struktūras iezīmēm; padziļināt zināšanas par vielu uzbūves un funkciju saistību, izmantojot proteīnu piemēru; iemācīt skolēniem izmantot zināšanas par saistītiem priekšmetiem, lai iegūtu pilnīgāku priekšstatu par pasauli. Izglītojoši: kognitīvās intereses attīstība, starpdisciplināru saikņu veidošana; uzlabot spēju analizēt, salīdzināt un noteikt attiecības starp struktūru un īpašībām. Izglītojoši: parādīt materiālo vienotību organiskā pasaule; zinātniskā pasaules skatījuma veidošana;
		Problēmas izklāsta metode, daļēja meklēšana, heiristika, izpēte
Skolotāja funkcija:		Studentu meklēšanas vadītājs, konsultants
Zināšanas, spējas, prasmes un kompetences, ko skolēni atjaunina, apgūst un nostiprina nodarbības laikā:		Tiek veidotas tādas garīgās operācijas kā: proteīnu īpašību salīdzināšana, olbaltumvielu molekulu struktūru klasifikācija, proteīnu funkciju salīdzinošā analīze. Pamatjēdzieni: Aminoskābes, peptīdu saite, polipeptīds, proteīna struktūra, olbaltumvielu funkcijas, olbaltumvielu īpašības, denaturācija. Pamatprasmes: Darbs ar ķīmiskajām iekārtām, darbs katalāzes aktivitātes noteikšanai
Nepieciešamais aprīkojums un materiāli:		Dators, prezentācija par nodarbības tēmu. Eksperiments: mēģenes, statīvi, spirta lampa, turētājs. Reaģenti un materiāli: Belka risinājums vistas olu, slāpekļskābe, vara(II) sulfāta šķīdums, sārms, 3% ūdeņraža peroksīda šķīdums, neapstrādāti un vārīti kartupeļi vai gaļa.
Vadošais darbības veids:		Produktīvs, radošs, izaicinošs
Tehnoloģiskā karte klasēm
Motivācija:	Kā šīs tēmas izpēte var jums palīdzēt jūsu nākotnes profesija?
Nodarbības gaita:
Organizatoriskais brīdis	"Olbaltumvielas, tauki un ogļhidrāti, Paies gadsimti, laikmeti un gadi, Mēs esam pieķēdēti pie tevis uz visiem laikiem, Cilvēks bez tevis nav iedomājams”
Zināšanu atjaunināšana	Vai zinājāt: 1 .Proteīns nekad nepārvēršas taukos - uztura speciālista padoms. 2 . Grumbu veidošanās ir saistīta ar dabiskā kolagēna proteīna samazināšanos un tā ievadīšanu augšējais slānis tiek kompensēts ādas kolagēns. Ar šo terapiju var koriģēt gandrīz visas mazās un lielās krunciņas – kosmetologa padoms. 3 . Mūsdienu nosaukums olbaltumvielas-enzīmi (fermenti). 4 . Imunitātes attīstība ir svarīga proteīna aizsargfunkcija. Diēta samazina imunitāti. 5 . Olbaltumvielu izpēte ir devusi iespēju atbildēt uz jautājumiem, kāpēc daži cilvēki garš, un citi ir zemi, daži ir briest, citi ir tievi, daži ir lēni, citi ir veikli, daži ir spēcīgi, citi ir vāji. 6 .Visas olbaltumvielas cilvēka organismā pastāvīgi tiek iznīcinātas un sintezētas. Olbaltumvielu pussabrukšanas periods cilvēka organismā ir 80 dienas, muskuļos, ādā, smadzenēs - 180 dienas, asins serumā un aknās - 10 dienas, vairākiem hormoniem to aprēķina stundās un pat minūtēs (insulīnam). 7 . Katrai sugai ir savi proteīnu veidi. Ja proteīnam nebūtu šīs kvalitātes, tad nebūtu tādas daudzveidības dzīvības formas, kurai piederam arī mēs. 8. Kā uz Zemes parādījās dzīvība? Kas ir dzīves pamats? Šodien mēs par to runāsim. Nodarbības plāns: Definīcija. Olbaltumvielu funkcijas. Olbaltumvielu sastāvs un struktūra. Olbaltumvielu struktūra. Ķīmiskās īpašības olbaltumvielas. 6. Olbaltumvielu pārvēršana organismā.
Problemātisks jautājums? Kā proteīna struktūru var saistīt ar tā īpašībām un funkcijām? Hipotēze: Olbaltumvielu piemēri Atklāšanas vēsture: Olbaltumvielu sastāvs Definīcija	Nav viegli saprast, kā olbaltumvielas veic dažādas iepriekš uzskaitītās funkcijas. Vienīgais veids, kā pieiet šīs problēmas risinājumam, ir noskaidrot, no kā sastāv olbaltumviela, kā strukturālie elementi, kas veido tā molekulu, atrodas viens pret otru un telpā, kā tie mijiedarbojas savā starpā un vielām. ārējās vides, t.i. pētīt olbaltumvielu struktūru un īpašības.
	Atklājiet cēloņu un seku saistību: funkcijas - struktūra. olbaltumvielas - polimēri, monomēri - aminoskābes
	Nosauciet zināmās olbaltumvielas un norādiet to atrašanās vietu? (keratīns - ragi, vilna, kolagēns - āda, hemoglobīns - asinis fibrīns, fibrinogēns - asinis, pepsīns - kuņģa sula, tripsīns - aizkuņģa dziedzera sula, miozīns - muskuļi, globulīns - vakcīna, rodopsīns - vizuāli violets, ptialīns - siekalas, insulīns - aizkuņģa dziedzeris, kazeīns - piens, albumīns - olu baltums) 19. gadsimta vidū sākās olbaltumvielu izpēte, bet tikai 100 gadus vēlāk zinātnieki sistematizēja olbaltumvielas, noteica to sastāvu, kā arī secināja, ka olbaltumvielas ir galvenā dzīvo organismu sastāvdaļa. A.Ya. Daņiļevskis- peptīdu saites klātbūtne olbaltumvielās E. Fišers- sintezētie olbaltumvielu savienojumi Ķīmiskais sastāvs proteīnu var attēlot ar šādiem datiem: AR -55%, PAR - 24%, N - 7,3%, N - 19%, S -2,4%. Olbaltumvielas veido vairāk nekā 50% kopējā masa organiskie savienojumi dzīvnieku šūna: muskuļos - 80%, ādā - 63%, aknās - 57%, smadzenēs - 45%, kaulos -28% Ķīmiskās formulas daži proteīni: Penicilīns C16H18O4N2 Kazeīns С1864Н3021О576N468 S2 Hemoglobīns C3032H4816 O872N780S8Fe4 - Definēsim terminu PROTEĪNS PROTEĪNI- neregulāras struktūras biopolimēri, kuru monomēri ir 20 aminoskābes dažādi veidi. Aminoskābju ķīmiskais sastāvs ietver: C, O, H, N, S. Olbaltumvielu molekulas var veidot četras telpiskas struktūras un veikt virkni funkciju šūnā un ķermenī: uzbūves, katalītiskās, regulējošās, motoriskās, transporta
Olbaltumvielu funkcijas	- Vāveres- dzīvības pamats uz Zemes, tie ir daļa no dzīvnieku un cilvēku ādas, muskuļu un nervu audiem, matiem, cīpslām, asinsvadu sieniņām; Šis celtniecības materiālsšūnas. Diez vai var pārvērtēt olbaltumvielu lomu, t.i. dzīvi uz mūsu planētas tiešām var uzskatīt par proteīnu ķermeņu pastāvēšanas veidu, kas apmainās ar vielām un enerģiju ar ārējo vidi. Tā kā proteīns satur dažādas funkcionālās grupas, to nevar klasificēt nevienā no iepriekš pētītajām savienojumu klasēm. Tas, tāpat kā fokusa punkts, apvieno dažādu klašu savienojumu īpašības. Līdz ar to tā daudzveidība. Tas apvienojumā ar tās struktūras īpatnībām raksturo proteīnu kā augstāko matērijas attīstības formu.
Olbaltumvielu struktūra	Sarunas laikā veiciet piezīmes un atbildiet uz šādiem jautājumiem: Kādas aminoskābju atliekas ir iekļautas olbaltumvielu molekulās? (skat. pielikumu) Kādu aminoskābju funkcionālo grupu dēļ tās ir savstarpēji saistītas? Ko nozīmē proteīna “primārā” struktūra? Kāda ir proteīna "sekundārā" struktūra? Kādi savienojumi viņu attur? Kas ir "terciārā" struktūra? Kādu savienojumu dēļ tas veidojas? Kas ir īpašs kvartāra struktūrā? (Kā lineāra aminoskābju secība) -Kāda ir proteīna primārā struktūra? Kādas saites stabilizē sekundāro struktūru? ( Spirāles veidā satītas proteīna molekulas telpiskā konfigurācija. Viņiem ir nozīme polipeptīdu ķēdes spirālveida konfigurācijas veidošanā. ūdeņraža saites starp -C=O un -N-H grupām. . ) - Kāda ir proteīna terciārā struktūra?? (Eh tad konfigurācija ir savītas polipeptīda ķēdes formā. To atbalsta dažādu polipeptīdu ķēdes funkcionālo grupu mijiedarbība. Tādējādi starp sēra atomiem veidojas disulfīda tilts, starp karboksilgrupām un hidroksilgrupām pastāv esteru tilts, un starp karboksilgrupām un aminogrupām var veidoties sāls tilts. Šo struktūru raksturo arī ūdeņraža saites). - Kāda ir proteīna kvartārā struktūra?(Dažas olbaltumvielu makromolekulas var apvienoties savā starpā un veidot salīdzinoši lielus agregātus – olbaltumvielu makromolekulas). Kādas ķīmiskās īpašības būs raksturīgas olbaltumvielām? (Amfotērisks ir saistīta ar katjonu veidojošo grupu - aminogrupu un anjonu veidojošo grupu - karboksilgrupu klātbūtni proteīna molekulā. Molekulas lādiņa zīme ir atkarīga no brīvo grupu skaita. Ja dominē karboksilgrupas, tad molekulas lādiņš ir negatīvs (parādās vājas skābes īpašības), ja ir aminogrupas, tad pozitīvs (pamata īpašības)). Struktūras nosaukums Kas ir Kādi tur savienojumi? 1. primārais lineārā ķēde peptīds 2. sekundārais polipeptīdu ķēde spirāles formā ūdeņraža saites 3. terciārais trīsdimensiju vītā spirāles konfigurācija disulfīdu tilti, estersaites, ūdeņraža saites, amīda saites 4. kvartārs vairāku trīsdimensiju struktūru apvienošana vienā veselumā atsevišķu polipeptīdu ķēžu mijiedarbība
Olbaltumvielu ķīmiskās īpašības	Olbaltumvielām ir raksturīgas reakcijas, kuru rezultātā veidojas nogulsnes. Bet dažos gadījumos iegūtās nogulsnes izšķīst ar lieko ūdeni, un citos notiek neatgriezeniska olbaltumvielu koagulācija, t.i. denaturācija Ietekmē notiek izmaiņas proteīna makromolekulas sekundārajā, terciārajā un ceturtajā struktūrā. ārējie faktori: temperatūra, ķīmisko reaģentu darbība, mehāniskā spriedze. Denaturācijas laikā mainās proteīna fizikālās īpašības, samazinās šķīdība un tiek zaudēta bioloģiskā aktivitāte. Pie kā var novest denaturācija? Proteīna antigēnu jutības traucējumi; Vairāku imunoloģisko reakciju bloķēšana; Vielmaiņas traucējumi; Vairāku gremošanas orgānu gļotādas iekaisums (gastrīts, kolīts); Akmeņu veidošanās (akmeņiem ir olbaltumvielu bāze). Proteīnus raksturo arī: Olbaltumvielu koagulācija sildot Olbaltumvielu izgulsnēšana ar smago metālu sāļiem un spirtu Olbaltumvielas sadedzina, veidojot slāpekli, oglekļa dioksīdu un ūdeni, kā arī dažas citas vielas. Degšanu pavada raksturīgā apdegušām spalvām smarža. Olbaltumvielas sadalās (pūšanas baktēriju ietekmē), kas rada metānu (CH4), sērūdeņradi (H2S), amonjaku (NH3), ūdeni un citus mazmolekulārus produktus. Amfoteriskums AK struktūra iekšā vispārējs skats: NH2-CH-COOH, kur R ir ogļūdeņraža radikālis. COOH - karboksilgrupa / skābās īpašības /. NH2 - aminogrupa / bāzes īpašības /. Proteīna struktūras atjaunošanas procesu sauc renaturācija Olbaltumvielu transformācijas organismā. Pārtikas olbaltumvielas → polipeptīdi → α-aminoskābes → ķermeņa olbaltumvielas
Kā proteīns uzvedas attiecībā pret ūdeni?
Hidrolīze	Olbaltumvielu hidrolīze- proteīna primārās struktūras iznīcināšana skābju, sārmu vai enzīmu ietekmē, kā rezultātā veidojas α-aminoskābes, no kurām tas sastāv. Olbaltumvielas - Albumozes - Dipeptīdi - Aminoskābes
Kvalitatīvas, krāsu reakcijas uz olbaltumvielām	Ksantoproteīna reakcija- reakcija uz aromātiskajiem cikliem. Olbaltumvielas + HNO3(k) → baltas nogulsnes → dzeltena krāsa → oranža krāsa + NH3 Kā var izmantot ksantoproteīna reakciju, lai atšķirtu dabisko vilnas diegi no mākslīgajiem?
	Biureta reakcija- reakcija uz peptīdu saitēm. Proteīns + Cu(OH)2 → šķīduma krāsa violetā krāsā Vai proteīna deficīta problēmu ir iespējams atrisināt ar ķīmijas palīdzību? Lēnām vajadzētu parādīties rozā violetai vai purpursarkanai krāsai. Tā ir reakcija uz peptīdu saitēm savienojumos. Atšķaidīta Cu šķīduma klātbūtnē sārmainā vidē peptīdu ķēdes slāpekļa atomi veido purpursarkanas krāsas kompleksu ar vara (II) joniem. Biurets (urīnvielas atvasinājums) satur arī CONH grupu, un tāpēc tas rada šo reakciju.
Olbaltumvielu funkcijas	Heiristisks attēlu Raksturīgs Piemērs Funkcija Membrānas proteīni proteīdi Atbrīvotā enerģija tiek izmantota ķermeņa dzīvībai svarīgo procesu uzturēšanai. tic kontrolēt fermentu aktivitāti. Muskuļu pagarināšana un saīsināšana Īpašu aizsargājošu proteīnu - antivielu ražošana. Rezistences pret patogēniem mehānismu sauc par imunitāti. Antivielas – imūnās globulīni Aizsargājošs Ārējo avotu sabrukšana un oksidēšana barības vielas un tā tālāk. tic
Mājas darbs	Viena glāze pilnpiena satur 288 mg kalcija. Cik daudz piena jums ir jāizdzer dienā, lai nodrošinātu ķermenim pietiekami daudz šī elementa? Ikdienas prasība 800 mg Ca. (Atbilde: Lai apmierinātu ikdienas kalcija nepieciešamību, pieaugušam vīrietim dienā jāizdzer 2,7 glāzes piena: 800 mg Ca * (1 glāze piena / 288 Ca) = 2,7 glāzes piena). Baltā gabalā kviešu maize 0,8 mg dzelzs. Cik gabalu vajadzētu ēst dienā, lai apmierinātu ikdienas vajadzības pēc šī elementa. (Ikdienas nepieciešamība pēc dzelzs ir 18 mg). (Atbilde: 22,5 gab.) 18 mg: 0,8 = 22,5
Apgūtā materiāla nostiprināšana Spēle "Pacel roku, ja piekrīti"	Tagad jūs izpildīsiet uzdevumu par apgūto tēmu testa veidā. (Pārbaudes laikā skolēni apmainās ar saviem darbiem un novērtē kaimiņa darbu. Pareizo atbilžu varianti ir uz tāfeles. Pārbaudes beigās katrs ieliek atzīmi kaimiņam) - Kura struktūra ir spēcīgākā? Kāpēc? Atbilde: Primārais, jo saites ir spēcīgas, kovalentas. Tieši ar radikāļu palīdzību tiek realizēta viena no izcilajām olbaltumvielu īpašībām - to neparastā daudzpusīgā ķīmiskā aktivitāte. ( cēlonis un sekas savienojumi: funkcijas - struktūra - konfigurācija - īpašības). -Kā jūs varat izmantot stiepli un krelles, lai parādītu sekundāro, terciāro un ceturtējo olbaltumvielu struktūru veidošanos?. Kādu savienojumu un mijiedarbības dēļ tas notiek? Tagad izmantosim testu, lai pārbaudītu, kā esat apguvis materiālu. Kad jūs atbildat “Jā”, jūs pacelat roku. 1. Olbaltumvielas satur aminoskābes, kas ir cieši saistītas viena ar otru ar ūdeņraža saitēm (Nē) 2. Peptīdu saite ir saite starp vienas aminoskābes karboksilgrupas oglekli un citas aminoskābes aminogrupas slāpekli. (Jā) 3. Olbaltumvielas veido lielāko daļu šūnas organisko vielu. (Jā) 4. Proteīns ir monomērs. (Nē) 5. Peptīdu saišu hidrolīzes produkts ir ūdens. (Nē) 6. Peptīdu saišu hidrolīzes produkti - aminoskābes. (Jā) 7. Olbaltumviela ir makromolekula. (Jā) 8. Šūnu katalizatori ir olbaltumvielas. (Jā) 9. Ir olbaltumvielas, kas nes skābekli un oglekļa dioksīds. (Jā) 10. Imunitāte nav saistīta ar olbaltumvielām. (Nē)
Teikumi par dzīvību un olbaltumvielām slaveni cilvēki	"Visur, kur atrodam dzīvību, mēs atrodam, ka tā ir saistīta ar kādu olbaltumvielu ķermeni." F. Engels "Anti-Dīrings" Slavenais ceļotājs un dabaszinātnieks Aleksandrs Humbolts, uz 19. gadsimta sliekšņa, sniedza šādu dzīves definīciju: “Dzīve ir proteīnu ķermeņu pastāvēšanas veids, kura būtiskā būtība ir pakāpeniska vielu apmaiņa ar to apkārtējo ārējo dabu; Turklāt, pārtraucot šo vielmaiņu, beidzas pati dzīvība, kas noved pie olbaltumvielu sadalīšanās. F. Engelsa savā darbā “Anti-Dīrings” sniegtā definīcija ļauj domāt par to, kā mūsdienu zinātne atspoguļo dzīves procesu. "Dzīve ir vissarežģītāko ķīmisko procesu mijiedarbība starp olbaltumvielām un citām vielām."

Pielikums Nr.1

Olbaltumvielu funkcijas.

Katalītiskā funkcija

Olbaltumvielas kā ferments: Fermenti ir proteīni, kuriem ir katalītiskā aktivitāte, t.i. paātrinātas reakcijas. Visi fermenti katalizē tikai vienu reakciju. Slimības, ko izraisa enzīmu deficīts.

Piemērs: piena nesagremojamība (bez laktāzes fermenta); hipovitaminoze (vitamīnu deficīts)

Enzīmu aktivitātes noteikšana bioloģiskajos šķidrumos ir liela vērtība slimības diagnosticēšanai. Piemēram, lai noteiktu, izmanto enzīmu aktivitāti asins plazmā vīrusu hepatīts.

Fermenti tiek izmantoti kā reaģenti noteiktu slimību diagnostikā.

Fermenti tiek izmantoti noteiktu slimību ārstēšanai. Piemēri: pankreatīns, festāls, lidāze.

Fermentus izmanto rūpniecībā: bezalkoholisko dzērienu, sieru, konservu, desu, kūpinājumu gatavošanā.

Fermentus izmanto linu un kaņepju apstrādē, ādas mīkstināšanai ādas rūpniecībā, un tos iekļauj veļas pulveros.

Strukturālā funkcija

Olbaltumvielas ir strukturālā sastāvdaļa daudzas šūnas. Piemēram, itubulīna aktīna monomēri ir lodveida, šķīstoši proteīni, bet pēc polimerizācijas tie veido garus pavedienus, kas veido citoskeletu, kas ļauj šūnai saglabāt savu formu Kolagēns un elastīns ir starpšūnu vielas galvenie komponenti saistaudi(piemēram, skrimšļi), un vēl viens strukturāls proteīns, keratīns, veido matus, nagus, putnu spalvas un dažus čaumalas.

Aizsardzības funkcija

Ir vairāki proteīnu aizsargfunkciju veidi:

Fiziskā aizsardzība. Tas ietver kolagēnu, proteīnu, kas veido saistaudu (tostarp kaulu, skrimšļu, cīpslu un dziļo ādas slāņu (dermas)) starpšūnu vielas pamatu; keratīns, kas veido pamatu ragiem, matiem, spalvām, ragiem un citiem epidermas atvasinājumiem.

Ķīmiskā aizsardzība. Toksīnu saistīšanās ar olbaltumvielu molekulām var nodrošināt to detoksikāciju. Aknu enzīmiem ir īpaši svarīga loma cilvēka detoksikācijā, indes sadalīšanā vai pārveidošanā šķīstošā formā, kas veicina to ātru izvadīšanu no organisma.

Imūnaizsardzība. Olbaltumvielas, kas veido asinis un citus bioloģiskos šķidrumus, ir iesaistītas organisma aizsargreakcijā gan pret patogēnu bojājumiem, gan uzbrukumu.

Regulējošā funkcija

Daudzus procesus šūnās regulē olbaltumvielu molekulas, kas nekalpo ne kā enerģijas avots, ne kā šūnas celtniecības materiāls. Šīs olbaltumvielas regulē transkripciju, translāciju, kā arī citu proteīnu aktivitāti utt.

Olbaltumvielas veic savu regulējošo funkciju vai nu ar fermentatīvu aktivitāti), vai ar specifisku saistīšanos ar citām molekulām, kas parasti ietekmē enzīmu mijiedarbību ar šīm molekulām.

Signāla funkcija

Olbaltumvielu signalizācijas funkcija ir proteīnu spēja kalpot kā signālvielas, pārraidot signālus starp šūnām, audiem, orgāniem un dažādi organismi. Signalizācijas funkcija bieži tiek apvienota ar regulējošo funkciju, jo daudzi intracelulāri regulējošie proteīni arī pārraida signālus.

Signalizācijas funkciju veic hormonu proteīni, citokīni, augšanas faktori utt.

Transporta funkcija

Transporta proteīnu piemērs ir hemoglobīns, kas transportē skābekli no plaušām uz citiem audiem un oglekļa dioksīdu no audiem uz plaušām, kā arī tam homologās olbaltumvielas, kas sastopamas visās dzīvo organismu valstībās.

Olbaltumvielu rezerves (rezerves) funkcija

Šīs olbaltumvielas ietver tā sauktos rezerves proteīnus, kas kā enerģijas un vielas avots tiek uzglabāti augu sēklās un dzīvnieku olās; olu terciāro čaumalu olbaltumvielas (ovalbumīns) un galvenais piena proteīns (kazeīns) arī kalpo galvenokārt uztura funkcijai. Kā aminoskābju avots organismā tiek izmantotas vairākas citas olbaltumvielas, kas savukārt ir bioloģiski aktīvo vielu prekursori, kas regulē vielmaiņas procesus.

Receptoru funkcija

Olbaltumvielu receptori var atrasties citoplazmā vai būt iestrādāti šūnu membrānā. Viena receptoru molekulas daļa uztver signālu, visbiežāk ķīmisku, bet dažos gadījumos arī vieglu, mehānisku spriegumu (piemēram, stiepšanos) un citus stimulus. Kad signāls iedarbojas uz noteiktu molekulas daļu — receptora proteīnu — notiek tā konformācijas izmaiņas. Tā rezultātā mainās citas molekulas daļas, kas pārraida signālu uz citiem šūnu komponentiem, konformācija.

Motora (motora) funkcija

Visa motoro proteīnu klase nodrošina ķermeņa kustības, piemēram, muskuļu kontrakciju, tostarp kustību (miozīns), šūnu kustību organismā (piemēram, leikocītu amoeboīdu kustību), skropstu un flagellas kustību, kā arī aktīvu un virzītu intracelulāru kustību. transports izveidot prezentāciju

Kodi pārtikas piedevas

	E103, E105, E111, E121, E123, E125, E126, E130, E152.
2. Aizdomīgs	E104, EE122, E141, E150, E171, E173, E180, E241, E477.
3. Bīstams	E102, E110, E120, E124,. E127.
4.Kancerogēns	E131, E210-E217, E240, E330.
5. Izraisot zarnu darbības traucējumus
6. Kaitīgs ādai
7. Izraisot spiediena traucējumus
8. Izsitumu provocēšana
9. Palielināt holesterīna līmeni
10. Izraisīt kuņģa darbības traucējumus	E338 E341, E407, E450, E461 - E466

Praktiskais darbs

Temats:"Olbaltumvielu ķīmiskās īpašības. Kvalitatīvas (krāsu) reakcijas uz olbaltumvielām.

Mērķis: izpētiet olbaltumvielu ķīmiskās īpašības. Iepazīstieties ar kvalitatīvām reakcijām uz olbaltumvielām. Katalāzes enzīma aktivitāte dzīvos un mirušos audos.

"Olbaltumvielu denaturācija"

Izpildes rīkojums.

Sagatavojiet olbaltumvielu šķīdumu.

Mēģenē ielej 4-5 ml proteīna šķīduma un uzkarsē līdz vārīšanās temperatūrai.

Ņemiet vērā izmaiņas.

Mēģenes saturu atdzesē un atšķaida ar ūdeni.

"Ksantoproteīna reakcija"

Izpildes rīkojums.

2. Mēģenē ielej 1 ml etiķskābes.

3. Sildiet mēģenes saturu.

4. Atdzesējiet maisījumu un pievienojiet amonjaku līdz sārmainam.

5. Ņemiet vērā izmaiņas.

« Biureta reakcija»

Izpildes rīkojums.

1. Mēģenē ielej 2-3 ml proteīna šķīduma.

2. Pievienojiet 2-3 ml nātrija hidroksīda šķīduma un 1-2 ml vara sulfāta šķīduma.

3. Ņemiet vērā izmaiņas.

Augsta kvalitāte (krāsu)

reakcijas uz olbaltumvielām. Eksperimenti Nr.2 un Nr.3

Ksantoproteīna reakcija

Olbaltumvielas + HNO3konc > spilgti dzeltena krāsa

(benzola kodolu noteikšana)

Biureta reakcija

Olbaltumvielas + NaOH + CuSO4 > sarkans-

purpura krāsojums

(peptīdu saišu noteikšana)

“Proteīna klātbūtnes pierādījums tikai dzīvos organismos”

Izpildes rīkojums.

1. Mēģenēs ir svaigi spiesta kartupeļu sula, neapstrādātu kartupeļu gabaliņi,

vārīti kartupeļi.

2. Katrai mēģenei pievieno 2-3 ml ūdeņraža peroksīda.

3. Ņemiet vērā izmaiņas. (katalāze ir enzīma proteīns, kas izdalās tikai

molekulārā ūdens klātbūtnē ūdenī izšķīdinātie albumīni koagulējas)

Pieredze	Ko tu izdarīji	Ko novērojām	Paskaidrojums un secinājumi
1. Kvalitatīvas reakcijas uz olbaltumvielām.
a) Biureta reakcija.	Pievienojiet vara (II) sulfāta un sārma šķīdumu 2 ml proteīna šķīduma.	Sarkanvioleta krāsojums.	Šķīdumiem mijiedarbojoties, starp Cu2+ joniem un polipeptīdiem veidojas komplekss savienojums.
b) Ksantoproteīna reakcija.	Koncentrētu slāpekļskābi pilienu pa pilienam pievieno 2 ml proteīna šķīduma.	Dzeltens krāsojums.	Reakcija pierāda, ka olbaltumvielās ir aromātisko aminoskābju atlikumi.
2. Olbaltumvielu denaturācija.	Karsējiet mēģeni Nr. 3 ar proteīna šķīdumu.	Visos trīs gadījumos tiek novērota neatgriezeniska olbaltumvielu locīšana - denaturācija.	Karsējot un pakļaujot neatšķaidīta spirta un smago metālu sāļu iedarbībai, sekundārā un terciārā struktūra tiek iznīcināta, bet primārā struktūra tiek saglabāta.

“Dzīve ir proteīna ķermeņu pastāvēšanas veids...” F. Engels

Atbalsta piezīmes Pielikums Nr.2

- AMFOTERISKUMS

Skāba vide = sārmu tips

[olbaltumvielas]+ + OH- = skābes tips

- HIDROLĪZE……proteīna primārās struktūras iznīcināšana līdz α-aminoskābēm

Kvalitatīvas reakcijas

- BIURĒTA REAKCIJA(peptīdu saišu atpazīšana proteīna molekulā).

B. + CuSO4 + NaOH → violeta krāsa

………………………………

- KSANTOPROTEĪNA REAKCIJA(benzola kodolu noteikšana).

B. + HNO3 → dzeltena krāsa

- PROTEĪNU SADEDZINĀŠANA ………………………..

N2, CO2, H2O - piedegušo spalvu smarža

- DENATURĀCIJA - ………………………..

augsta t iznīcināšana

2-3 struktūru radioaktīvā apstarošana

smagie Me sāļi

Olbaltumvielas Proteīdi

PROTEĪNI- vissvarīgākais sastāvdaļa dzīvi organismi, ir daļa no ādas, ragveida ādas, muskuļu un nervu audiem

(vienkāršs) (sarežģīts)

1 variants	2. iespēja
1. Aminoskābes ietver: a) tikai aminogrupas b) tikai karboksilgrupas c) aminogrupas un karboksilgrupas d) aminogrupas un karbonilgrupas	1. Aminoskābe ir viela, kuras formula ir: a) CH3CH2CONH2 b) NH2COOH c) NH2CH2CH2COOH d) NH2CH2SON
2. Tiek sauktas aminoskābes, kuras cilvēka organismā nevar sintezēt, bet nāk tikai no pārtikas a) a-aminoskābes b) pārtika c) -aminoskābes d) neaizstājams	2. Aminoskābes ir a) bezkrāsaini šķidrumi ar zemu viršanas temperatūru b) gāzes ir smagākas par gaisu c) rozā kristāliskas vielas d) bezkrāsainas kristāliskas vielas
3. Aminoskābēm mijiedarbojoties ar sārmiem un skābēm, veidojas: b) esteri c) dipeptīdi d) polipeptīdi	3. Polipeptīdu veidošanās notiek atkarībā no reakcijas veida: a) polimerizācija b) polikondensācija c) pievienošanās d) aizstāšana
4. 3-aminopropānskābes formula: a) NH2CH2COOH b) NH2CH2CH2COOH c) NH2CH2CH2 NH2 d) NH2CH CH2COOH CH3	4. Skābei piemīt vājākās skābes īpašības: a) etiķis b) hloretiķskābe c) aminoetiķskābe d) dihloretiķskābe
5. Tā ir taisnība, ka aminoskābes ir: a) molekulārās struktūras cietas vielas b) jonu struktūras kristāliskas vielas c) šķidrumi, kas labi šķīst ūdenī d) kristāliskas vielas ar zemas temperatūras kušana	5. Aminoskābes ir amfotēri savienojumi, jo tie mijiedarbojas: a) ar skābēm b) ar sārmiem c) ar spirtiem d) ar skābēm un sārmiem

Atbildes 1 - B, 2 - D, 3 - A, 4 - B, 5 - B Atbildes 1 - V, 2 - D, 3 - B, 4 - V, 5 - D

1 variants	2. iespēja
1. Norādiet proteīna nosaukumu, kas veic aizsargfunkciju:	1. Norādiet proteīna nosaukumu, kas veic fermentatīvo funkciju: a) hemoglobīns, b) oksidāze, c) antivielas.
2. Olbaltumvielas ir: a) polisaharīdi, b) polipeptīdi, c) polinukleotīdi.	2. Proteīna bioloģiskās īpašības nosaka tā struktūra: a) terciārais, b) sekundārais, c) primārais.
3. Olbaltumvielu primārā struktūra tiek uzturēta, izmantojot saites:	3. Olbaltumvielu sekundārā struktūra tiek uzturēta, izmantojot saites: a) jonu, b) peptīdu, c) ūdeņradi.
4. Olbaltumvielu hidrolīzi izmanto: a) aminoskābju iegūšana, b) kvalitatīva olbaltumvielu noteikšana, c) terciārās struktūras iznīcināšana	4. Proteīni tiek pakļauti reakcijai: a) denaturācija, b) polimerizācija, c) polikondensācija.
5. Olbaltumvielu veidošanai nepieciešamās aminoskābes nonāk organismā: a) ar ūdeni, b) ar pārtiku, c) ar gaisu.	5. Kurš no procesiem ir vissarežģītākais: a) mikrobioloģiskā sintēze, b) organiskā sintēze, c) augu olbaltumvielu pārstrāde.

Atbildes: 1 - c, 2 - b, 3 - b, 4 - a, 5 - b. Atbilde: 1 - b, 2 - c, 3 - c. 4 - a, 5 - b.

Tests "olbaltumvielas"

1 . Kādi ķīmiskie elementi veido olbaltumvielas?

a) ogleklis b) ūdeņradis c) skābeklis d) sērs e) fosfors f) slāpeklis f) dzelzs g) hlors

2 . Cik daudz aminoskābju ir iesaistītas olbaltumvielu veidošanā?

a) 30 c) 20 b) 26 d) 10

3 . Cik daudz aminoskābju ir nepieciešamas cilvēkiem?

a) 16 b) 10 c) 20 d) 7

4 . Kādas reakcijas rezultātā veidojas peptīdu saite?

a) hidrolīzes reakcija c) polikondensācijas reakcija

b) hidratācijas reakcija d) visas iepriekš minētās reakcijas

5 . Kura funkcionālā grupa piešķir aminoskābēm skābes īpašības un kura piešķir sārmainas īpašības? (karboksilgrupa, aminogrupa).

6 . Kādas saites veido 1-primārās, 2-sekundārās, 3-terciārās proteīna struktūras? Atbilstība:

a) kovalentā b) jonu

b) ūdeņradis d) šādu saišu nav

7 ) Nosakiet proteīna molekulas struktūru:

1. 2.

Atbilžu tabula

Jautājuma numurs
Atbildes variants

8) Denaturācija ir proteīna iznīcināšana līdz ________________ struktūrai _________________, kā arī dažādu šķīdumu ietekmē. ķīmiskās vielas(______,________, sāļi) un starojumu.

9) Hidrolīze ir _____________ olbaltumvielu struktūras iznīcināšana ____________________, kā arī skābju vai sārmu ūdens šķīdumu ietekmē.

10) Kvalitatīvas reakcijas:

a) biureta.
Olbaltumvielas + ______________________________ = _________________________
b) Ksantoproteīns.
Olbaltumvielas + ______________________________ = __________________________

11) Izveidot atbilstību starp olbaltumvielām un to funkcijām organismā. Norādiet savu atbildi kā ciparu secību, kas atbilst alfabēta burtiem:

PROTEĪNI: FUNKCIJA:

A) hemoglobīns 1) signāls

B) fermenti 2) transportēšana

B) antivielas un antitoksīni 3) strukturālie

4) katalītiskais

5) aizsargājošs

12) Aizpildiet olbaltumvielu vērtību:

	Funkcijas	Nozīme
	Būvniecība	Šūnu membrānas, integumentary audi, vilna, spalvas, kalns, mati, skrimšļi
	Transports	Būtisku vielu uzkrāšanās un transportēšana visā organismā
	Enerģija	Apgādi ar aminoskābēm organisma attīstībai
	Motors	Kontrakcijas proteīni veido muskuļu audu pamatu
	Aizsargājošs	Olbaltumvielas – antivielas, antitoksīni atpazīst un iznīcina baktērijas un “svešas” vielas
	Katalītiskais	Olbaltumvielas - dabiskie katalizatori (enzīmi)
	Signāls	Membrānas proteīni uztver ārējās ietekmes un pārraida signālu par tām šūnas iekšienē

Jautājumi instruktāžai:

Olbaltumvielas sauc arī...

Kas ir olbaltumvielu monomēri?

Cik daudz neaizvietojamo AK ir zināmi?

Kāds ir olbaltumvielu atomu sastāvs?

Kāda saite atbalsta sekundāro struktūru?

Kā sauc obligāciju, kas veido PPC?

Olbaltumvielu molekulas sekundārā struktūra kosmosā atgādina...

Kādu mijiedarbību dēļ veidojas terciārā struktūra?

Kāpēc olbaltumvielas tiek klasificētas kā IUD?

Ko grieķu valodā nozīmē “olbaltumviela”?

Kas ir “denaturācija”?

Kā sauc proteīnu mijiedarbības procesu ar H2O?

Olbaltumvielas ir dabiski polipeptīdi ar augstu molekulmasu (no 10 000 līdz desmitiem miljonu). Tie ir daļa no visiem dzīviem organismiem un veic dažādas bioloģiskas funkcijas.

Polipeptīdu ķēdes struktūrā var izdalīt četrus līmeņus. Olbaltumvielu primārā struktūra ir noteikta aminoskābju secība polipeptīdu ķēdē.

Galvenais solis proteīna struktūras noteikšanā ir aminoskābju secības atšifrēšana primārajā struktūrā. Lai to izdarītu, proteīns vispirms tiek sadalīts polipeptīdu ķēdēs (ja tās ir vairākas), un pēc tam tiek analizēts ķēžu aminoskābju sastāvs, secīgi izvadot aminoskābes. Šī ir ārkārtīgi darbietilpīga procedūra, tāpēc primārā struktūra ir ticami noteikta tikai diezgan vienkāršiem proteīniem.

Pirmais proteīns, kura primārā struktūra tika atšifrēta, bija hormons insulīns (1955). Tas ir vienkāršs proteīns, kas sastāv no divām polipeptīdu ķēdēm (viena ķēde satur 21 aminoskābes atlikumu, otra 30 atlikumus), kas savienoti ar diviem disulfīdu tiltiem. Angļu bioķīmiķim F. Sangeram bija nepieciešami 10 gadi, lai izveidotu tās struktūru.

Olbaltumvielu sintēzes fundamentālā iespēja tika pierādīta, izmantojot divu hormonu - vazopresīna un oksitocīna - piemēru. Pēc tam tika sintezēti sarežģītāki proteīni - insulīns un ribonukleāze (124 aminoskābju atlikumi).

Pašlaik proteīnu mākslīgā ražošana tiek veikta nevis izmantojot ķīmisko, bet gan mikrobioloģisko sintēzi, izmantojot mikroorganismus.

Dzīvā dabā olbaltumvielu sintēze notiek ārkārtīgi ātri, tikai dažu sekunžu laikā. Dzīvās šūnas ir labi organizētas “rūpnīcas”, kurās ir skaidri izveidota izejvielu (aminoskābju) piegādes sistēma un montāžas tehnoloģija. Informācija par visu ķermeņa olbaltumvielu primāro struktūru ir ietverta dezoksiribonukleīnskābē (DNS).

Fizikālās īpašības olbaltumvielas ir ļoti dažādas, un tos nosaka to struktūra. Pamatojoties uz to fizikālajām īpašībām, proteīnus iedala divās klasēs: lodveida olbaltumvielas izšķīst ūdenī vai veido koloidālus šķīdumus, fibrillars olbaltumvielas nešķīst ūdenī.

Ķīmiskās īpašības. 1 . Tiek saukta proteīna sekundārās un terciārās struktūras iznīcināšana, saglabājot primāro struktūru denaturācija. Tas rodas, karsējot, mainot vides skābumu vai pakļaujot starojumam. Denaturācijas piemērs – koagulācija olu baltumus vārot olas. Notiek denaturācija atgriezenisks Un neatgriezeniski.

Neatgriezenisku denaturāciju var izraisīt nešķīstošu vielu veidošanās, kad olbaltumvielas tiek pakļautas smago metālu sāļiem - svinam vai dzīvsudrabam.

2 . Olbaltumvielu hidrolīze ir primārās struktūras neatgriezeniska iznīcināšana skābā vai sārmainā šķīdumā, veidojot aminoskābes. Analizējot hidrolīzes produktus, iespējams noteikt olbaltumvielu kvantitatīvo sastāvu.

3 . Proteīniem ir zināmas vairākas kvalitatīvas reakcijas. Visi savienojumi, kas satur peptīdu saiti, dod violetu krāsu, ja tie tiek pakļauti vara (II) sāļiem sārmainā šķīdumā. Šo reakciju sauc biurets. Olbaltumvielas, kas satur aromātisko aminoskābju atlikumus (fenilalanīns, tirozīns), iegūst dzeltenu krāsu, ja tiek pakļauti koncentrētai slāpekļskābei ( ksantoproteīna reakcija).

Bioloģiskā nozīme proteīnu saturs ir ārkārtīgi augsts.

1 . Pilnīgi viss ķīmiskās reakcijas rodas organismā katalizatoru – enzīmu klātbūtnē. Visi zināmie fermenti ir olbaltumvielu molekulas.

2 . Daži proteīni veic transporta funkcijas un transportē molekulas vai jonus uz sintēzes vai uzkrāšanās vietām. Piemēram, proteīns hemoglobīns, kas atrodas asinīs, pārnes skābekli uz audiem, un proteīns mioglobīns uzglabā skābekli muskuļos.

3 . Olbaltumvielas ir šūnu celtniecības bloki. No tiem tiek veidoti atbalsta, muskuļu un starpaudi.

4 . Olbaltumvielām ir svarīga loma organisma imūnsistēmā.
Ir specifiskas olbaltumvielas (antivielas), kas spēj atpazīt un saistīt svešķermeņus – vīrusus, baktērijas, svešas šūnas.

5 . Receptoru proteīni uztver un pārraida signālus, kas nāk no blakus esošajām šūnām vai no vidi. Piemēram, gaismas ietekmi uz acs tīkleni uztver fotoreceptors rodopsīns.

No iepriekšminētā olbaltumvielu funkciju saraksta ir skaidrs, ka olbaltumvielas ir svarīgas jebkuram organismam un tāpēc ir vissvarīgākā pārtikas sastāvdaļa. Gremošanas procesā olbaltumvielas tiek hidrolizētas līdz aminoskābēm, kas kalpo kā izejmateriāls konkrētam organismam nepieciešamo olbaltumvielu sintēzei. Ir aminoskābes, kuras organisms pats nespēj sintezēt un iegūst tikai ar pārtiku. Šīs aminoskābes sauc par neaizvietojamām. Triptofāns, leicīns, izoleicīns, valīns, treonīns, lizīns, metionīns un fenilalanīns ir nepieciešami cilvēkiem.

Lai izmantotu prezentāciju priekšskatījumus, izveidojiet sev kontu ( kontu) Google un piesakieties: https://accounts.google.com

Slaidu paraksti:

Pašvaldības izglītības iestāde Ust - Bakcharskaya vidēji vidusskola BIOLOĢIJAS STUNDA 10.KLASES SKOLĒNIEM. KOVALEVA. JŪĻIJA DMITRIEVNA. BIOLOĢIJAS SKOLOTĀJA.

Biopolimēri ir olbaltumvielas.

Nodarbības mērķi. Nodrošināt studentu zināšanu apguvi par aminoskābju sastāvu un uzbūvi, to apvienošanas principu polipeptīdu ķēdē. Turpināt attīstīt vidusskolēniem prasmi salīdzināt dažādu organisko savienojumu sastāvu un uzbūvi. Ar zinātniskām metodēm turpināt attīstīt skolēnu pārliecību par organisko vielu struktūras un sastāva izzināšanu.

Nodarbības plāns. 1. Mājas darbu pārbaude. 2. Olbaltumvielas - organisko vielu, biopolimēri. 3. Olbaltumvielu aminoskābju sastāvs. 4. Aminoskābju ķīmiskais sastāvs un struktūra. 5. Atšķirība starp olbaltumvielu molekulām viena no otras. 6. Aminoskābju vienību apvienošanas princips polipeptīda molekulā. 7. Olbaltumvielu telpiskās struktūras. 8. Olbaltumvielu denaturācija un renaturācija. 9 . Laboratorijas darbi. 10. Novērtējiet pieņemto spriedumu pareizības pakāpi. 11. Nodarbības kopsavilkums.

Mājas darbu pārbaude. Novērtējiet šādu apgalvojumu pareizības pakāpi (ja nepieciešams, pamatojiet savu atbildi): Slāpeklis ir organisko vielu sastāvdaļa; Jā; Nē; 2. Ogļhidrāti ir ķīmisks elements, kas atrodams intracelulārajā vidē; Jā; Nē; 3. Ciete ir polimērs; Jā; Nē; Glikogēns pārsvarā veidojas augu organismu šūnās; Jā; Nē;

Olbaltumvielas ir organiskas vielas, biopolimēri. Olbaltumvielas ir būtiska visu šūnu sastāvdaļa. Olbaltumvielu molekula ir biopolimērs. Olbaltumvielu monomēri ir 20 dažādu veidu aminoskābes. Ja katrai konkrētajai aminoskābei nosacīti tiek piešķirts noteikts skaitlis, tad polipeptīda (olbaltumvielu) molekulu var attēlot, piemēram, šādi: A3-A6-A12 –A9 – A17-……..A2

Atšķirība starp olbaltumvielu molekulām viena no otras: Pēc aminoskābju vienību skaita proteīna molekulā; Atbilstoši aminoskābju vienību secībai ķēdē; Atbilstoši aminoskābju sastāvam polipeptīdā;

AMINOKĀBES APZĪMĒJUMS KRIEVU LATĪŅU TRĪS BURTS VIENS BURTS ALANĪNS ALA ALA A ARGINĪNS ARG ARG R SPARGIC AID ASP ASP D ASPARGINE ASN ASN N VALINE VAL V HISTIDINE GIS HIS H GLYCINE GLY GLY G GLUTAMIC ISO GLYCINE GLY GLY G GLUTAMIC ISOGLUTAMIC GLLUUCLEACLE GLUTAMIC GLY GLY G LEUCINE LEU LEU L LIZĪNS LYS LYS K Metionīns MET M PROLINE PRO PRO P SERINE SER SER S TIROZĪNS TYR TYR Y TREONINE THRE THR T TRIPTOFĀNS TRĪS TRP W FENILALALANĪNS PHEN PHR F CYSTEINE CYS CYS CYS C

Aminoskābju ķīmiskais sastāvs un struktūra. Olbaltumvielas = polipeptīdi. Polimēru molekulas. No monomēru vienībām (aminoskābēm) Aminoskābju ķīmiskais sastāvs. (ogleklis, skābeklis, ūdeņradis, slāpeklis, sērs).

Aminoskābju apvienošanas princips polipeptīdu ķēdē. Aminoskābes proteīna molekulā ir savienotas šādi. Starp vienas aminoskābes skābes grupas atlikumu un citas aminoskābes aminogrupas atlikumu veidojas kovalentā saite, kas ir ļoti izturīgs. Līdzīga saistība pastāv starp citām polipeptīdu ķēdes aminoskābēm. Pat vienas aminoskābes vienības aizstāšana ar citu proteīna molekulā var būtiski mainīt tās īpašības.

PROTEĪNU TELPISKĀS STRUKTŪRAS. Olbaltumvielu telpiskā struktūra. Primārais Sekundārais Terciārais kvartārs

Olbaltumvielu primārā struktūra ir aminoskābju vienību secība polipeptīdu ķēdē. Starp vienībām ir kovalentā saite.

Olbaltumvielu primārā struktūra.

Olbaltumvielu sekundārā struktūra ir proteīna makromolekula, kas satīta spirālē. Kovalentās polārās saites starp aminoskābju vienībām + daudzas vājas ūdeņraža saites starp spirāles pagriezieniem.

Olbaltumvielu sekundārā struktūra.

Olbaltumvielu terciārā struktūra ir proteīna molekula, kas savīta bumbiņā. neregulāra forma. Kovalentās polārās saites starp aminoskābju vienībām + ūdeņraža saites starp spirāles pagriezieniem + aminoskābju hidrofobo grupu “salipšana” + disulfīdu tilti starp aminoskābju radikāļiem.

Olbaltumvielu terciārā struktūra.

Olbaltumvielu kvartārā struktūra. Daudzu polipeptīdu ķēžu komplekss agregāts. Ir klāt viss uzskaitīto ķīmisko saišu veidu komplekss.

Olbaltumvielu kvartārā struktūra.

Olbaltumvielu denaturācija un renaturācija. Augstākās struktūras olbaltumvielas var viegli iznīcināt, pakļaujoties polipeptīda molekulai dažādi faktoriārējā vide (piemēram, temperatūra). Šo procesu sauc par DENATURĀCIJU. Daudzos gadījumos tas ir atgriezenisks, bet ne vienmēr. Ir olbaltumvielas, kas pēc denaturācijas nespēj atjaunot zaudētās struktūras, tas ir, nevar renaturēties.

Vides faktoru ietekme (temperatūra utt.) Olbaltumvielu denaturācija - tā terciāro un sekundāro struktūru iznīcināšana. Renaturācijas faktora iedarbības pārtraukšana - zaudēto struktūru atjaunošana (ne visiem proteīniem raksturīga).

Laboratorijas darbi. "Olbaltumvielu denaturācija". Sagatavojiet olbaltumvielu šķīdumu. Lai to izdarītu, vistas olas baltumu izšķīdina 150 ml ūdens. Mēģenē ielej 4–5 ml proteīna šķīduma un karsē uz degļa, līdz tas vārās. Ievērojiet šķīduma duļķainību. Kāpēc olbaltumvielu šķīdums karsējot kļūst duļķains?

Novērtējiet tālāk sniegto apgalvojumu pareizības pakāpi: Olbaltumvielu monomērs ir aminoskābe; Jā; Nē; 2. Olbaltumvielas primārā struktūra ir spirāle; Jā; Nē; 3. Aminoskābe satur radikāli; Jā; Nē; 4. Monomērs sastāv no polimēriem; Jā; Nē; 5. Olbaltumvielu kvartārā struktūra rodas vairāku proteīna molekulu rezultātā; Jā; Nē;

Nodarbības kopsavilkums. Olbaltumvielu daudzveidība un četru telpisko struktūru klātbūtne tajās izskaidro faktu, ka olbaltumvielas pilda daudzas funkcijas šūnā un organismā. Bet mēs par to runāsim nākamajā nodarbībā.

K. E. Ciolkovska vārdā nosauktā Krievijas Valsts tehnoloģiskā universitāte

Nodaļa: lidaparātu projektēšanas un ekspluatācijas tehnoloģijas

Bioloģiskie polimēri

Pabeigts:

1. kursa students,

grupa 2АВС-1ДБ-270

Bessonovs I.I.

Pārbaudīts:

Jevdokimovs Sergejs Vasiļjevičs

Maskava 2013

Atklājumu vēsture .............................................. ...................................................... ......3

Biopolimēru klasifikācija ................................................... .....................................4-6

Nomenklatūra.................................................. .................................................. ...... ...7

Biopolimēru fizikāli ķīmiskās īpašības................................................ ........ .....8

Biopolimēru bioloģiskā loma un pielietojums................................................ .......8-9

Izmantotās literatūras saraksts.................................................. ..................................................10

Atklājumu vēsture

Biopolimēri ir polimēru klase, kas sastopami dabā un ir daļa no dzīviem organismiem: olbaltumvielām, nukleīnskābēm, polisaharīdiem, lignīnam. Biopolimēri sastāv no identiskām (vai līdzīgām) vienībām – monomēriem. Olbaltumvielu monomēri - aminoskābes, nukleīnskābes- nukleotīdi, polisaharīdos - monosaharīdi.

Ir divu veidu biopolimēri – parastie (daži polisaharīdi) un neregulārie (olbaltumvielas, nukleīnskābes, daži polisaharīdi).

Olbaltumvielu mērķpētījuma vēsture aizsākās 18. gadsimtā, kad franču ķīmiķa Antuāna Fransuā de Furruā un citu zinātnieku darba rezultātā, pētot tādas vielas kā albumīns, fibrīns un lipeklis, olbaltumvielas tika izolētas atsevišķā klasē. no molekulām.

1836. gadā parādījās pirmais proteīnu ķīmiskās struktūras modelis. Šo modeli ierosināja Malders, pamatojoties uz radikālo teoriju, un tas palika vispārpieņemts līdz 1850. gadu beigām. Un tikai 2 gadus vēlāk, 1838. gadā, olbaltumvielām tika dots to mūsdienu nosaukums - proteīni. To ieteica Muldera darbinieks Jakobs Jenss Berzēliuss.
 UZ 19. gadsimta beigas

gadsimtā tika pētīta lielākā daļa aminoskābju, kas veido olbaltumvielas, kas acīmredzot kalpoja par stimulu tam, ka 1894. gadā vācu zinātnieks Albrehts Kosels izvirzīja teoriju, saskaņā ar kuru aminoskābes ir proteīnu galvenie strukturālie elementi.

20. gadsimta sākumā Kosela pieņēmumu eksperimentāli pierādīja vācu ķīmiķis Emīls Fišers.

1926. gadā amerikāņu ķīmiķis Džeimss Samners pierādīja, ka organismā ražotais enzīms ureāze pieder pie olbaltumvielām. Ar savu atklājumu viņš pavēra ceļu, lai izprastu olbaltumvielu lomu cilvēka organismā.

60. gados tika iegūtas pirmās proteīnu telpiskās struktūras, pamatojoties uz rentgenstaru difrakciju atomu līmenī.

Biopolimēru klasifikācija:

Vāveres

Olbaltumvielām ir vairāki organizācijas līmeņi – primārais, sekundārais, terciārais un dažreiz ceturtdaļējais. Primāro struktūru nosaka monomēru secība, sekundāro struktūru nosaka monomēru iekšējā un starpmolekulāra mijiedarbība, parasti caur ūdeņraža saitēm. Terciārā struktūra ir atkarīga no sekundāro struktūru mijiedarbības, kvartāra, kā likums, veidojas, apvienojot vairākas molekulas ar terciāro struktūru.

Olbaltumvielu sekundāro struktūru veido aminoskābju mijiedarbība, izmantojot ūdeņraža saites, un hidrofobās mijiedarbības. Galvenie sekundāro struktūru veidi ir

α-spirāle, kad ūdeņraža saites rodas starp aminoskābēm vienā ķēdē,

β-loksnes (salocīti slāņi), kad veidojas ūdeņraža saites starp dažādām polipeptīdu ķēdēm, kas iet dažādos virzienos (pretparalēli, nesakārtoti reģioni

Sekundārās struktūras prognozēšanai izmanto datorprogrammas.

Terciārā struktūra jeb "locījums" veidojas, mijiedarbojoties sekundārajām struktūrām, un to stabilizē nekovalentās, jonu, ūdeņraža saites un hidrofobās mijiedarbības. Olbaltumvielām, kas veic līdzīgas funkcijas, parasti ir līdzīgas terciārās struktūras. Salocījuma piemērs ir β-stobra, kur β-loksnes ir sakārtotas aplī. Olbaltumvielu terciāro struktūru nosaka, izmantojot rentgenstaru difrakcijas analīzi.

Svarīga polimēru proteīnu klase ir fibrilārie proteīni, no kuriem pazīstamākais ir kolagēns.

Dzīvnieku pasaulē olbaltumvielas parasti darbojas kā atbalsta, struktūru veidojoši polimēri.

Šie polimēri ir veidoti no 20 α-aminoskābēm. Aminoskābju atlikumi tiek savienoti proteīna makromolekulās ar peptīdu saitēm, kas rodas karboksilgrupu un aminogrupu reakcijas rezultātā.

Olbaltumvielu nozīmi dzīvajā dabā ir grūti pārvērtēt. Tie ir dzīvo organismu būvmateriāli, biokatalizatori - fermenti, kas nodrošina reakciju norisi šūnās, un fermenti, kas stimulē noteiktas bioķīmiskas reakcijas, t.i. nodrošinot biokatalīzes selektivitāti. Mūsu muskuļi, mati, āda ir izgatavoti no šķiedrainiem proteīniem. Asins proteīns, kas ir daļa no hemoglobīna, veicina skābekļa uzsūkšanos gaisā, cita olbaltumviela, insulīns, ir atbildīgs par cukura sadalīšanos organismā un līdz ar to arī par tā nodrošināšanu ar enerģiju. Olbaltumvielu molekulmasa ir ļoti atšķirīga. Tādējādi insulīns, pirmais no proteīniem, kura struktūru 1953. gadā noteica F. Sangers, satur aptuveni 60 aminoskābju vienības, un tā molekulmasa ir tikai 12 000 Līdz šim ir identificēti vairāki tūkstoši olbaltumvielu molekulu, dažu no tām molekulmasa sasniedz 106 vai vairāk.

Nukleīnskābes

DNS primārā struktūra ir lineāra nukleotīdu secība ķēdē. Parasti secība tiek rakstīta burtu veidā (piemēram, AGTCATGCCAG), un ierakstīšana tiek veikta no ķēdes 5" līdz 3" galam.

Sekundārā struktūra ir struktūra, kas veidojas nukleotīdu nekovalentās mijiedarbības dēļ (in lielākā mērā slāpekļa bāzes) savā starpā, sakraušana un ūdeņraža saites. DNS dubultspirāle ir klasisks sekundārās struktūras piemērs. Šī ir dabā visizplatītākā DNS forma, kas sastāv no divām antiparalēlām komplementārām polinukleotīdu ķēdēm. Antiparalēlisms tiek realizēts katras ķēdes polaritātes dēļ. Komplementaritāte tiek saprasta kā vienas DNS ķēdes katras slāpekļa bāzes atbilstība citas ķēdes stingri noteiktai bāzei (pretī A ir T, bet pretī G ir C). DNS tiek turēta dubultā spirālē, izmantojot komplementāru bāzu pāri - veidojot ūdeņraža saites, divas A-T pārī un trīs G-C pārī.

1868. gadā Šveices zinātnieks Frīdrihs Mišers no šūnu kodoliem izdalīja fosforu saturošu vielu, ko nosauca par nukleīnu.

Vēlāk šīs un līdzīgas vielas sauca par nukleīnskābēm. To molekulmasa var sasniegt 109, bet biežāk svārstās no 105 līdz 106.

Izejvielas, no kurām būvē nukleotīdus - nukleīnskābju makromolekulu vienības ir: ogļhidrātu, fosforskābes, purīna un pirimidīna bāzes. Vienā skābju grupā riboze darbojas kā ogļhidrāts, otrā - dezoksiriboze.

Atbilstoši tajos esošo ogļhidrātu īpašībām nukleīnskābes sauc par ribonukleīnskābēm un dezoksiribonukleīnskābēm. Parastie saīsinājumi ir RNS un DNS. Nukleīnskābēm ir vissvarīgākā loma dzīvības procesos. Ar viņu palīdzību tiek atrisināti divi svarīgi uzdevumi: iedzimtas informācijas uzglabāšana un pārraide un makromolekulu DNS, RNS un olbaltumvielu matricas sintēze.

Polisaharīdi

Dzīvu organismu sintezētie polisaharīdi sastāv no liela skaita monosaharīdu, kas savienoti ar glikozīdu saitēm. Bieži vien polisaharīdi nešķīst ūdenī. Tās parasti ir ļoti lielas, sazarotas molekulas. Polisaharīdu piemēri, ko sintezē dzīvi organismi, ir uzglabāšanas vielas ciete un glikogēns, kā arī strukturālie polisaharīdi - celuloze un hitīns. Tā kā bioloģiskie polisaharīdi sastāv no dažāda garuma molekulām, sekundārās un terciārās struktūras jēdzieni uz polisaharīdiem neattiecas.

Polisaharīdi veidojas no zemas molekulmasas savienojumiem, ko sauc par cukuriem vai ogļhidrātiem. Monosaharīdu cikliskās molekulas var savienoties viena ar otru, veidojot tā sauktās glikozīdu saites, kondensējoties hidroksilgrupām.

Visizplatītākie ir polisaharīdi, kuru atkārtojošās vienības ir α-D-glikopiranozes vai tās atvasinājumu atliekas. Vispazīstamākā un visplašāk izmantotā ir celuloze. Šajā polisaharīdā skābekļa tilts savieno 1. un 4. oglekļa atomu blakus esošajās vienībās, šādu saiti sauc par α-1,4-glikozīdu.

Biopolimēru struktūra

Olbaltumvielas (vai olbaltumvielas) tiek klasificētas kā augstas molekulārās organiskās vielas. Strukturāli proteīna molekula sastāv no simtiem vai vairāk aminoskābju, kas ķēdē savienotas ar peptīdu saitēm. Liela skaita dažādu aminoskābju esamība un daudzas to kombināciju kombinācijas rada milzīgu skaitu olbaltumvielu iespēju.

Ir zināms, ka katrā dzīvā organismā olbaltumvielu aminoskābju sastāvu nosaka tā ģenētiskais kods. Piemēram, cilvēka organismā ir atrodami vairāk nekā 5 miljoni dažādu proteīnu, un neviens no tiem nav identisks neviena cita dzīva organisma olbaltumvielām. Lai izveidotu visu šo olbaltumvielu klāstu, jums ir nepieciešamas tikai 22 aminoskābes, kas ir cilvēka ģenētiskais kods. No pirmā acu uzmetiena šķiet neticami, ka tikai divu desmitu aminoskābju kombinācijas cilvēka organismā veido 5 miljonus dažādu olbaltumvielu veidu, taču tas tikai norāda uz to molekulu neparasti sarežģīto struktūru.

No 22 aminoskābēm, kas veido cilvēka ģenētisko kodu, 9 tiek uzskatītas par būtiskām, jo ​​tās netiek sintezētas cilvēka organismā un ir jāpiegādā ar pārtiku. Tie ietver: histidīnu, izoleicīnu, leicīnu, lizīnu, metionīnu, fenilalanīnu, treonīnu, triptofānu un valīnu. Un aminoskābes alanīns, arginīns, asparagīns, karnitīns, cisteīns, cistīns, glutamīnskābe, glutamīns, glicīns, hidroksiprolīns, prolīns, serīns, tirozīns nav būtiskas, un tās var sintezēt organismā transaminācijas reakcijās (sintēze no citām aminoskābēm) .

Papildus uzskaitītajām 22 aminoskābēm cilvēka organismā ir atrodamas vairāk nekā 150 citas. Atrodoties dažādās šūnās un audos, brīvā vai saistītā veidā, tie atšķiras no iepriekšminētajiem 22 ar to, ka tie nekad nav daļa no ķermeņa olbaltumvielām.

Lai organismā izveidotu proteīna molekulu, svarīga ir visu aminoskābju klātbūtne un kvantitatīvās proporcijas starp tām. Samazinot jebkuras aminoskābes daudzumu, proporcionāli samazinās visu pārējo aminoskābju efektivitāte olbaltumvielu sintēzes procesā. Un, ja pietrūks vismaz viena no būtiskajām, sintēze nebūs iespējama.

Biopolimēru fizikāli ķīmiskās īpašības

Biopolimēru ķēdes struktūras iezīmes, izmantojot proteīnu, nukleīnskābju un polisaharīdu piemēru. Homo- un heteropolimēri. Ideja par biopolimēriem kā lineārām, brīvi savienotām ķēdes struktūrām. Saišu veidi biopolimēru molekulās ir kovalentās (peptīdu, fosfodiesteru, glikozīdu, disulfīda saites) un nekovalentās (ūdeņraža saites, jonu saites , van der Vālsa spēki, starpplakņu mijiedarbība). Hidrofobās mijiedarbības. Hidrofobās mijiedarbības rašanās termodinamika.

Tuva un liela attāluma mijiedarbības spēki.

Olbaltumvielu fizikāli ķīmiskās īpašības: molekulmasa, proteīnu skābju-bāzes īpašības.

1. Olbaltumvielu molekulas lādiņš, izoelektriskais punkts. Olbaltumvielu bufera īpašības.

2. Olbaltumvielas šūnā veic vairākas svarīgas funkcijas. Enzīmu proteīni šūnā veic visas ķīmiskās vielmaiņas reakcijas, veicot tās vajadzīgajā secībā un ar nepieciešamo ātrumu. Muskuļu proteīni, mikrobu flagellas, šūnu bārkstiņas uc veic kontrakcijas funkciju, pārvēršot ķīmisko enerģiju mehāniskais darbs un nodrošinot visa ķermeņa vai tā daļu mobilitāti. Olbaltumvielas ir visu dzīvo organismu vairuma šūnu struktūru (tostarp īpašos audu veidos) galvenais materiāls, vīrusu un fāgu čaumalas.

Biopolimēru pielietojums:

Biopolimēri (pilns nosaukums – bioloģiski noārdāmi polimēri) atšķiras no citām plastmasām ar spēju ķīmiskās vai fizikālās iedarbības rezultātā sadalīties mikroorganismos. Tieši šī jauno materiālu īpašība ļauj mums atrisināt atkritumu problēmu. Pašlaik biopolimēru izstrāde notiek trīs galvenajos virzienos: bioloģiski noārdāmu poliesteru ražošana uz hidroksikarbīnskābju bāzes, nodrošinot bioloģisko noārdīšanos rūpnieciskajiem polimēriem, un plastmasas ražošana, kuras pamatā ir reproducējami dabiskie komponenti.

Bioloģiski noārdāmi poliesteri (polimēri, kuru pamatā ir hidroksikarbīnskābes):

Viena no perspektīvākajām bioplastmasām izmantošanai iepakojumā ir polilaktīds, pienskābes kondensācijas produkts. To iegūst gan sintētiski, gan fermentatīvi fermentējot cukura dekstrozi vai maltozi no graudu un kartupeļu misas, kas ir bioloģiskas izcelsmes atjaunojamas izejvielas. Polilaktīds ir caurspīdīgs, bezkrāsains termoplastisks polimērs. Tās galvenā priekšrocība ir iespēja apstrādāt ar visām termoplastu apstrādei izmantotajām metodēm. Polilaktīda loksnes var izmantot, lai veidotu plāksnes, paplātes, plēvi, šķiedras, pārtikas iepakojumu un medicīniskos implantus. Bet tā plašo izmantošanu apgrūtina tehnoloģisko līniju zemā produktivitāte un iegūtā produkta augstās izmaksas.

Izmantotās literatūras saraksts

1. N.E. Kuzmenko, V.V., V.A.Popkovs // Ķīmijas sākums.

2. N.V.Korovins//Vispārīgā ķīmija.

3. N.A.Abakumova, N.N.Bikova. 9. Ogļhidrāti // Organiskā ķīmija un bioķīmijas pamati.

Olbaltumvielu sastāvs. Olbaltumvielas ir būtiska visu šūnu sastāvdaļa. Šie biopolimēri satur 20 veidu monomērus. Šādi monomēri ir aminoskābes, kas savu nosaukumu ieguvušas, jo satur gan aminogrupu (-NH2), gan skābo karboksilgrupu (-COOH). Katrai no 20 aminoskābēm ir identiska daļa, kas ietver abas šīs grupas, un no jebkuras citas atšķiras ar īpašu ķīmisko grupu, tā saukto R grupu jeb radikāli (4. att.).

Rīsi. 4. Aminoskābju uzbūve - olbaltumvielu molekulu monomēri. Dzeltens radikāļi (R) ir izolēti. Zvaigznītes norāda neaizvietojamās aminoskābes, kas netiek sintezētas cilvēka šūnās un ir jāpiegādā organismam ar pārtiku.

Lineāru olbaltumvielu molekulu veidošanās notiek aminoskābju savstarpējas kombinācijas rezultātā. Vienas aminoskābes karboksilgrupa pietuvojas otras aminogrupai, un, izvadot ūdens molekulu, starp aminoskābju atlikumiem parādās spēcīga kovalentā saite, ko sauc par peptīdu saiti (5. att.). Savienojums, kas sastāv no liels skaits aminoskābes sauc par polipeptīdu. Katram proteīnam ir savs ķīmiskā struktūra ir polipeptīds. Daži proteīni sastāv no vairākām polipeptīdu ķēdēm. Lielākā daļa olbaltumvielu satur vidēji 300-500 aminoskābju atlikumus. Ir vairāki ļoti īsi dabiskie proteīni, kuru garums ir 3-8 aminoskābes, un ļoti gari biopolimēri, kuru garums pārsniedz 1500 aminoskābes.

Rīsi. 5. Aminoskābju savienošana polipeptīdu ķēdē

Olbaltumvielu struktūra. Izšķir proteīnu primārās, sekundārās, terciārās un kvartārās struktūras (6. att.).

Primāro struktūru (6. att., I) nosaka aminoskābju maiņas secība polipeptīdu ķēdē. Divdesmit dažādas aminoskābes var pielīdzināt 20 ķīmiskā alfabēta burtiem, kas veido 300-500 burtus garus “vārdus”. Ar 20 burtiem var uzrakstīt neierobežotu skaitu tik garu vārdu. Ja pieņemam, ka vārdos vismaz viena burta aizstāšana vai pārkārtošana to dod jauna nozīme, tad kombināciju skaits 500 burtu garā vārdā būs 20 500.

Ir zināms, ka proteīna molekulā pat vienas aminoskābes vienības aizstāšana ar citu maina tās īpašības. Katrā šūnā ir vairāki tūkstoši dažādi veidi olbaltumvielu molekulas, un katrai no tām ir raksturīga stingri noteikta aminoskābju secība. Tā ir aminoskābju maiņas secība noteiktā proteīna molekulā, kas nosaka tās īpašo fizikāli ķīmisko un bioloģiskās īpašības. Pētnieki spēj atšifrēt aminoskābju secību garās olbaltumvielu molekulās un sintezēt šādas molekulas.

Dzīvā šūnā daudzas olbaltumvielu molekulas vai to atsevišķās sekcijas nav iegarena pavediens, bet gan spirāle ar vienādiem attālumiem starp pagriezieniem. Šāda spirāle attēlo proteīna molekulas sekundāro struktūru (6. att., II).

Ūdeņraža saites rodas starp N-H un C=0 grupām, kas atrodas blakus pagriezienos. Tie ir daudz vājāki nekā kovalentie, taču, daudzkārt atkārtojoties, tie satur kopā regulāros spirāles pagriezienus.

Spirāli parasti velmē bumbiņā. Šo mudžekli veido proteīna ķēdes posmu regulāra savīšana. Pozitīvi un negatīvi lādētas aminoskābju R-grupas tiek piesaistītas un apvieno pat plaši atdalītas olbaltumvielu ķēdes sadaļas. Citas proteīna molekulas daļas, kas satur, piemēram, “ūdeni atgrūdošus” (hidrofobus) radikāļus, arī tuvojas viena otrai. Dažādu aminoskābju atlikumu mijiedarbības rezultātā spiralizēta proteīna molekula veido spoli - terciāro struktūru (6. att., III). Katram proteīna veidam ir raksturīga sava bumbiņas forma ar līkumiem un cilpām. Terciārā struktūra ir atkarīga no primārās struktūras, t.i., no aminoskābju secības ķēdē.

Visbeidzot, daži proteīni, piemēram, hemoglobīns, sastāv no vairākām ķēdēm, kas atšķiras pēc primārās struktūras. Apvienojoties kopā, tie rada sarežģītu proteīnu, kam ir ne tikai terciārā, bet arī ceturtdaļējā struktūra (6. att., IV).

Rīsi. 6. Olbaltumvielu molekulas uzbūves shēma
I - primārā struktūra; II - sekundārā struktūra; III - terciārā struktūra; IV - kvartāra struktūra

Reibumā jonizējošais starojums, augsta temperatūra, spēcīgs satraukums, ekstrēmas pH vērtības un vairāki organiskie šķīdinātāji, piemēram, spirts vai acetons, olbaltumvielas maina savu dabisko stāvokli. Proteīna dabiskās (dzimtās) struktūras pārkāpumu sauc par denaturāciju. Lielākā daļa olbaltumvielu zaudē savu bioloģisko aktivitāti, lai gan to primārā struktūra pēc denaturācijas nemainās. Fakts ir tāds, ka denaturācijas procesā tiek izjauktas sekundārās, terciārās un kvartārās struktūras, ko izraisa vāja mijiedarbība starp aminoskābju atlikumiem, bet netiek pārrautas kovalentās peptīdu saites. Sildot vistas olas šķidro un caurspīdīgo baltumu, var novērot neatgriezenisku denaturāciju: tas kļūst blīvs un necaurspīdīgs. Denaturācija var būt arī atgriezeniska. Pēc denaturējošā faktora likvidēšanas daudzi proteīni spēj atgriezties dabiska forma, t.i., renatūra.

Olbaltumvielu spēja atgriezeniski mainīt savu telpisko struktūru, reaģējot uz fizisko vai ķīmiskie faktori pamatā ir aizkaitināmība - visu dzīvo būtņu vissvarīgākā īpašība.

1. Aplūkosim 6. attēlu. Kas raksturīgs katram proteīna molekulas organizācijas līmenim?
2. Katram dzīvā organisma veidam ir savs unikāls olbaltumvielu molekulu komplekts. Kas izskaidro olbaltumvielu daudzveidību?
3. Kāda ir atšķirība starp olbaltumvielu biopolimēriem un ogļhidrātu biopolimēriem? Kādas ir viņu līdzības?